第二节 生皮的化学成分

生皮的组分很复杂，主要成分是蛋白质，其他还有水分、脂类、矿物质和碳水化合物等。表1-1中列出了生皮各组分的含量范围。这些组分的含量随动物的种类、性别、年龄和生活条件的不同而变动。

一、生皮的蛋白质组分

蛋白质是生命的基础，凡是有生命的物质都在不同程度上含有蛋白质，它和水分、类脂物、矿物质等非蛋白质共同组成一切生物细胞的原生质。在自然界中，蛋白质表现出来的形式是多种多样的。动物体上的皮、毛、角、蹄、肉、乳、蛋、血，都是由蛋白质形成的。蛋白质是天然高分子化合物，相对分子质量由几千到几百万，结构复杂，种类很多，每种蛋白质都有它的特定功能。生物界蛋白质有100亿种结构，人体有10万种。皮革、羊毛、蚕丝等都是由蛋白质组成的，以它们为原料可以生产皮革制品、丝绸、毛呢、照相用软片、电影胶卷、胶粘剂、医药用材料、化妆品和食品的辅料。

生皮的蛋白质有很多种。表皮和毛主要由角蛋白组成；真皮的纤维绝大部分是由胶原蛋白构成的胶原纤维，另外还有弹性蛋白、网硬蛋白等；纤维间质中则含有白蛋白、球蛋白、黏蛋白和类黏蛋白等。制革生产中，理论上只留下真皮层中的胶原蛋白，其中的纤维间质和角蛋白等都应通过化学和机械方法除去。

（一）蛋白质的元素组成

蛋白质是复杂的含氮高分子化合物。它的组成元素及各种元素所占的百分比大致为：碳（C）50%～55%，氢（H）6.5%～7.3%，氧（O）19%～24%，氮（N）15%～19%，硫（S）0.23%～2.4%，磷（P）仅存在于某些蛋白质中。

蛋白质主要含C、H、O、N、S五种元素，某些蛋白质中还含有P、卤族元素和金属元素（如铁、铜、锌、镉等）。这些元素的含量随着材料的来源不同而不同。成革的化学分析有一项指标是皮质，就是检测皮革的蛋白质含量。

（二）蛋白质的分类

蛋白质的种类很多，结构复杂，大多数结构均没有研究清楚，因此不可能按它们的结构加以分类，当前普遍接受的分类法是按照蛋白质的物理、化学性质（主要是它们的溶解度）将蛋白质分成简单蛋白质和结合蛋白质两大类。

1.简单蛋白质

简单蛋白质是指蛋白质水解后只产生α—氨基酸及其衍生物。这类蛋白质又可按其在水或盐溶液中的溶解度分成若干类。

①白蛋白：存在于动植物细胞内，如卵清、血清、乳清等的蛋白质。

②球蛋白：广泛分布于动植物中，是一大类重要的蛋白质。

③硬蛋白：是一大类重要的蛋白质，分布于动物的胚层和中胚层组织中。

简单蛋白质还有精蛋白、组蛋白、谷蛋白和麦蛋白等类。

2.结合蛋白质

结合蛋白质系指一简单蛋白质分子与非蛋白质分子（辅基）结合。属于这一类的蛋白质有：

①磷蛋白：这类蛋白质很少见，其代表物为酪蛋白与卵磷蛋白，存在于奶类、蛋白类以及某些组织（如肝脏）中。它们含有1%的磷元素。胃蛋白酶也是一种磷蛋白。

②色蛋白：它们的辅基是很复杂的有色物质，因此而得名。属于这类的蛋白质有血红蛋白、血蓝蛋白、肌红蛋白和色素细胞等。

③黏蛋白：这类蛋白质是由糖和简单蛋白质以共价键结合的结合蛋白质。它们在自然界分布很广，性质与结构差别很大。

④核蛋白：这是一类很重要的蛋白质。是组成细胞核和原生质的主要物质，是细胞不可缺少的部分。

⑤脂蛋白：蛋白质与脂肪以次级键结合而成脂蛋白。

⑥金属蛋白：是蛋白质直接与金属结合而成。如胰岛素分子上结合了两个锌原子，铁蛋白含23%的铁元素。

（三）构成蛋白质的基本单位——氨基酸

借助于酸、碱或酶的作用，可使复杂的蛋白质逐渐发生水解，其水解最终产物——蛋白质分子的基本单位是α—氨基酸。氨基酸的结构是在α—碳原子上分别结合着一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链R基团。其化学式如下：

分子中含有氨基和羧基的化合物叫作氨基酸；氨基和羧基在一个碳上的氨基酸叫作α—氨基酸。

氨基酸几乎都是无色晶体，熔点高（200～300℃），加热至熔点则分解成胺，放出CO₂气体。大多数氨基酸溶于水而难溶于无水乙醇、醚等有机溶剂。α—氨基酸一般具有甜味。

氨基酸是两性离子化合物，能形成两性游离状态，它不仅与酸或碱作用生成盐，而且同一个分子内的氨基与羧基之间也能形成“内盐”。

常见的氨基酸有20余种，彼此之间的区别仅在于侧链R基团不一样。根据R基团的不同，氨基酸分为三大类：

①中性氨基酸：氨基的数量与羧基的数量相等。

②碱性氨基酸：氨基的数量大于羧基的数量。

③酸性氨基酸：氨基的数量小于羧基的数量。

这20余种氨基酸构成了各种各样的蛋白质。但并不是每种蛋白质都包含这20余种氨基酸，而是有的含得多些，有的含得少些，有的缺这几种，有的缺那几种。同样的氨基酸，如果它们的排列次序不同，则构成的蛋白质及其性质也不一样。总之，蛋白质之所以表现为各种各样形式，其主要原因在于：

①它所含的氨基酸的种类及数量不同。

②氨基酸的排列次序不同。

③空间结构不同。

（四）蛋白质的结构

蛋白质是具有高级结构的高分子，一般都有四级结构。

蛋白质由许多种氨基酸组成，氨基酸之间彼此以肽键（—CO—NH—）形式连接，即一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合，形成肽键。肽键的继续形成，得到多肽键。

许多氨基酸以肽键形成多肽长链，这就是蛋白质的简单结构，即一级结构（初级结构或化学结构）。蛋白质多肽链常称为主链；而与主链相连接的支链则称为侧链。有的蛋白质分子由一条多肽链组成，有的蛋白质则由二条、三条或多条肽链组成。在主链之间（即侧链上）还有不同形式的链互相连接，将蛋白质主链与主链“桥合”起来。

蛋白质的二至四级结构是指蛋白质的空间构象、构型。

所谓二级结构，一般是指氢键结合起主要作用的那些蛋白质结构。

至于三级结构，一般是指肽链上各种官能团之间除氢键以外的相互作用（其中包括电价键以及分子间范德华力），使蛋白质分子结构得以稳定和牢固。

简单的四级结构是蛋白质分子间通过非共价键的结合形成聚合体。

（五）蛋白质的性质

1.蛋白质的两性电离和等电点

像氨基酸一样，蛋白质也有两性电离和等电点。蛋白质肽链的两端有α—氨基和α—羧基，侧链上则带有若干酸性基和碱性基，这些基团都有接受和给出质子（H+）的性质，所以蛋白质同氨基酸一样，是一种两性电解质，在溶液中，随着介质的pH不同，蛋白质即成为带正电荷或负电荷的离子：

蛋白质的等电点偏酸或偏碱，与它们的侧链基团有关。因为肽链末端只有一个α—氨基和羧基，而许多肽链的侧链却有较多的酸性基和碱性基，所以，侧链极性基对等电点的影响较大。例如：胃蛋白酶、酪蛋白等肽链中酸性氨基酸多，它们的等电点偏酸性；而胶原肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸略多一些，所以胶原的等电点略偏碱性。

在等电点时，蛋白质的物理化学性质都有很大的变化，它的溶解度、黏度、渗透压、导电率和膨胀作用等都达到最低值。人们往往利用蛋白质溶液在等电点时沉淀这一性质来分离、提纯蛋白质，也可以利用这一性质测定蛋白质的等电点。

2.蛋白质的胶体性质

蛋白质的分子很大，相对分子质量一般都在10000以上，其颗粒大小为1～100nm，在水溶液中具有胶体的性质：不能透过半透膜，产生电泳现象、扩散现象、丁达尔现象。

蛋白质分子表面有较多极性侧链，水分子与这些极性基以氢键结合，形成水分子膜包围着蛋白质分子，即为蛋白质的水合作用，可见蛋白质是亲水胶体。蛋白质分子中与水分子形成氢键结合的极性基有下面五种：

蛋白质在水溶液中，由于带电荷和水化层的稳定作用，不会互相凝集而沉淀。如果调节溶液的pH至蛋白质的等电点和加入脱水剂，蛋白质便凝集而析出，如图1-4所示。

3.蛋白质的变性

蛋白质在加热、冷冻、机械力（如声波振动、机械振动、搅拌和研磨、加压等）、紫外线照射、辐射、酶处理及有机试剂（如酒精、丙酮、尿素、苯酚及其衍生物）、无机试剂（如酸——硝酸、三氯醋酸、苦味酸、单宁酸；碱——重金属盐、碘化物、硫氰化物等）作用下物理化学或生物性质与原来不一样，原性质部分或全部丧失的现象，叫作蛋白质的变性。

蛋白质变性后，首先表现为溶解度大大降低，黏度成倍增大。其次是失去生物活性，化学反应能力增强以及分子的大小和形状改变，结晶性能被破坏，容易被蛋白酶分解。

蛋白质变性有其优缺点，如鸡蛋、肉煮熟了吃，有利于消化；血凝固；皮革的加工过程等都是利用蛋白质的变性。但汞中毒能致命。

蛋白质变性分可逆和不可逆。去掉变性的条件蛋白质又能恢复原来的性质，这种变性即为可逆变性，如酶的催化作用；否则为不可逆变性。

（六）生皮蛋白质

1.生皮蛋白质的种类

制革上，按照蛋白质在动物体内的生理功能，可划分为纤维结构蛋白质和非纤维结构蛋白质。前者在动物体内起着支撑和保护作用，后者是动物胚胎发育以及皮层纤维结构再生的基础物质。

角蛋白构成表皮及毛，真皮层的纤维绝大部分是由胶原蛋白构成的胶原纤维。纤维间质主要由白蛋白质、球蛋白质、黏蛋白和类黏蛋白组成。

2.胶原的结构

成革是由真皮加工而成的。而真皮中保留下来的只有生胶蛋白质——胶原。胶原和其他蛋白质一样，是由不同氨基酸组成的高分子化合物。形成胶原的主要氨基酸是甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸和谷氨酸等，相对分子质量约为365000，具有四级结构，即：

①一级结构：胶原分子是多肽链的三重螺旋体；系由3条各有1052个氨基酸的肽链组成。

②二级结构：胶原分子的每条肽链都是自身向左扭旋的。这种扭旋靠氢键维持和固定。

③三级结构：自身向左扭旋的肽链，两条组合。彼此再向右扭旋围绕，形成一个复合的大螺旋体。

④四级结构：胶原分子通过首尾衔接（主要是黏多糖的作用）聚集成一条不知起讫的聚集体，即胶原的初原纤维，然后再逐级组成纤维束。

胶原纤维的形成过程：氨基酸→肽链→四级结构→聚集体→初原纤维→纤维丝→原纤维→微纤维→纤维→纤维束→生皮胶原纤维。

3.胶原的性质

胶原是无色的蛋白质，在绝干状态下硬而脆，相对密度为1.4，等电点（pI）为7.5～7.8。

（1）酸、碱对胶原的作用

胶原在酸或碱的溶液中，其分子侧链上的氨基和羧基以及肽链的α—羧基和氨基等都能与酸或碱作用。

胶原与酸或碱的结合可以用酸容量或碱容量来表示，即1g干胶原与酸或碱结合的最大量，以H+或OH-的物质的量（mmol）表示。胶原的酸容量为0.82～0.9mmol/g，碱容量则为0.4～0.5mmol/g。这时，胶原内的极性侧链与酸或碱结合，打开了胶原分子内和分子间的电价键。酸和碱进一步作用，也要打开多肽链间的氢键。甚至还能打开肽链间的交联键。胶原肽链间的交联键打开后，胶原就能溶于水中而变成明胶，这种作用称为胶解。酸、碱的胶解能力不一样，以氢氧化钡和氢氧化钙的胶解能力最大；强酸的胶解力又比强碱大。这里应当注意，如果强酸、强碱处理时间过长、浓度过大时，胶原分子主链也要被水解，肽键断开，则胶原的酸容量和碱容量均增加，此时若胶原分子主链被水解过度，肽链断开过多，就要影响胶原纤维的强度和明胶的黏合能力。

（2）盐类对胶原的作用

各种中性盐与胶原的作用都不同。有的盐使胶原脱水，有的盐则引起胶原膨胀（充水），根据这些作用可将盐分成三类。

第一类为充水盐，胶原在这些盐的任意浓度中都会引起剧烈膨胀，纤维束缩短、变粗，收缩温度也显著地降低。这一类盐有硫氰酸盐、碘化物、钡盐、钙盐、镁盐和锂盐等。

第二类为充水脱水盐，如氯化钠，胶原在这类盐的稀溶液中只微微膨胀，当盐的浓度较大时会引起脱水作用，此时，胶原的收缩温度也略为提高。

第三类为脱水盐，如硫酸盐、硫代硫酸盐和碳酸盐等。

（3）酶对胶原的作用

很多蛋白酶能够水解胶原，它们作用于肽链，使胶原先分解成一些大肽的碎片，再进一步分解成小肽或氨基酸。胰蛋白酶对天然胶原没有作用，只能水解变性的胶原。天然的胶原纤维束用0.1%胰蛋白酶处理，在温度35℃、pH 7.8时作用24h，胶原纤维束均无变化，如将此纤维束经化学处理（如酸、碱或盐处理）或加热而变性后，就很容易被胰蛋白酶水解。天然胶原即使遭受轻微变性作用（如风干、粉碎、酒精脱水），也能被胰蛋白酶水解。

胃蛋白酶与胰蛋白酶不同，它可以水解天然胶原。它不仅可以水解肽键，也可以破坏肽链间的酰胺键。

胰凝乳蛋白酶和木瓜蛋白酶也可以水解胶原。除此之外，还有一种只能水解胶原的酶——从微生物中分离出来的胶原酶。

（4）胶原的耐湿热作用

胶原纤维在水中受热到一定的温度就要自行卷曲和收缩，此时水溶液的温度称为收缩温度。胶原的收缩温度随来源不同而不同。一般为60～65℃。表1-2列出各种生皮的收缩温度。

胶原纤维受热收缩时，急剧缩短而变粗，显得有弹性，但纤维的强度则大减，它在X射线衍射图谱中显示出无定形结构。说明胶原的化学组成虽未改变，可是结构发生了改变。受热前，胶原分子链定向排列，链间交联键处于伸张状态。受热后，由于分子链移动，使不牢固的交联链破裂，破坏了螺旋结构的稳定，分子链随之卷曲成为较稳定的弯链结构。

氢键的键能虽然较盐键为弱，但氢键的数量却很多，因此它对收缩温度有较大的作用。实验证明，胶原纤维经β—奈磺酸处理后，盐键破坏，收缩温度只降低10～12℃，但如用尿素处理，破坏其氢键，则收缩温度降低约40℃。

二、生皮的非蛋白质组分

（一）水分

生皮的水分是动物生存时所必需的。其含水量随动物的种属、性别、年龄、皮的部位和脂肪含量的不同而异。皮内的水分一部分是由蛋白质结合的，称为蛋白质的水合水（化合水），它的性质与一般水不同，失去了溶解其他物质的性能，且它的蒸汽压、凝固点和介电常数等都比一般的水低，这种水合水不能用一般干燥方法脱除。另一部分水是游离的，叫作吸附水，或称膨胀水、自由水，其性质与一般的水一样，这部分水对蛋白质的体积有很大影响。

（二）脂类

脂类是脂肪和类脂的总称。动物或植物组织能够被乙醚、丙酮、氯仿、苯、石油醚等溶剂溶解的物质，叫作脂类。

皮内脂肪的主要成分是三羧酸甘油酯，即高级脂肪酸甘油酯。其化学式如下：

油是高级不饱和脂肪酸甘油酯，一般为液态；脂是高级饱和脂肪酸甘油酯，一般为固态。类脂则是蜡、磷脂和胆固醇。

蜡是偶数碳的高级脂肪酸和高级一元羧酸的酯，如中国蜡——二十六酸二十六酯，即蜡酸蜡酯。

（三）矿物质

生皮中的矿物质是适应动物在生活中的生理需要而存在的，其含量甚微，约为鲜皮质量的0.35%～0.5%。矿物质主要是钠、钾、钙、镁的氯化物，还有磷酸盐、碳酸盐、硫酸盐以及微量的铁、硅等。矿物质来源于动物的血液和淋巴液，钾、磷多分布在表皮中，钠、钙多分布在真皮中。

（四）碳水化合物

碳水化合物在生皮中的含量不多，一般为鲜皮质量的0.5%～1.0%，其中包括葡萄糖、半乳糖、甘露蜜糖、岩藻糖等单糖和黏多糖。黏多糖在皮中含量虽不多（一般为干皮质量的2%以下）但却起着重要的作用。黏多糖具有黏滞性，附着于纤维表面，能缓冲纤维间的机械摩擦，因而具有润滑、保护作用，它也参与纤维的增长与再生。