第三节 蛋白质在食品加工中的功能性质
蛋白质的功能性质是指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对食品需宜特征作出贡献的那些物理和化学性质。可分为3个主要方面：
（1）水化性质 取决于蛋白质与水的相互作用，包括水的吸收与保留、湿润性、溶胀、黏着性、分散性、溶解度和黏度等。
（2）蛋白质-蛋白质相互作用有关的性质 指控制沉淀、胶凝和形成各种其他结构时起作用的那些性质。
（3）表面性质 指与蛋白质表面张力、乳化作用、起泡特性有关的性质。
上述几类性质并不是完全独立的，而是相互间存在一定的内在联系。如胶凝作用不仅包括蛋白质-蛋白质相互作用，而且还有蛋白质-水相互作用；黏度和溶解度是蛋白质-水和蛋白质-蛋白质的相互作用的共同结果。
蛋白质的功能性质在食品中得到了极其广泛的应用，其意义十分重大。例如，制作蛋糕时就充分地利用了卵蛋白的乳化性、搅打起泡性和热凝聚作用。蛋白质的功能性质是在食品加工实践、模型体系实验和蛋白质结构特征和功能关系分析研究等多重基础上逐步探明的。系统地测定各种食品蛋白质（包括新开发的食品蛋白质产品）的功能性质有助于在食品加工业中正确地使用这些蛋白质资源，而且探明、解释、把握和改进食品蛋白质的功能性质就可研究一种新的食品配方和新的加工工艺。
一、水合作用
蛋白质的水合作用又称蛋白质的水合性质，是蛋白质的肽键和氨基酸的侧链与水分子间发生反应的特性。
蛋白质在溶液中的构象很大程度上与它的水合特性有关。蛋白质的水合作用是一个逐步的过程，即首先形成化合水和邻近水，再形成多分子层水，如若条件允许，蛋白质将进一步水化，这时表现为：①蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，这种水化性质通常称为膨润性；②蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种水化特点的蛋白质称为可溶性蛋白。大多数食品为水合的固态体系。食品蛋白质及其他成分的物理、化学和流变学性质，不仅强烈地受到体系中水的影响，而且还受水分活度的影响。干的浓缩蛋白质或离析物在应用时必须水合，因此食品蛋白质的水合和复水性质具有重要的实际意义。
环境因素对水合作用有一定的影响，如蛋白质的浓度、pH、温度、水合时间、离子强度和其他组分的存在都是影响蛋白质水合特性的主要因素。蛋白质的总水吸附率随蛋白质浓度的增加而增加。
pH的改变会影响蛋白质分子的解离和带电性，从而改变蛋白质的水合特性。在等电点下，蛋白质荷电量净值为零，蛋白质间的相互作用最强，呈现最低水化和肿胀。例如，在宰杀后僵直期的生牛肉中，当pH从6.5下降至5.0（等电点）时，其持水力显著下降，并导致生牛肉的多汁性和嫩度下降。高于或低于等电点pH时，由于净电荷和排斥力的增加使蛋白质肿胀并结合较多的水。
温度在0～40℃或50℃之间，蛋白质的水合特性随温度的提高而提高，更高温度下蛋白质高级结构被破坏，常导致变性聚集。结合水的含量虽受温度的影响不大，但氢键结合水和表面结合水随温度升高一般下降，可溶性也可能下降。另外，结构很紧密和原来难溶的蛋白质被加热处理时，可能导致内部疏水基团暴露而改变水合特性。对于某些蛋白质，加热时形成不可逆凝胶，干燥后网眼结构保持，产生的毛细管作用力会提高蛋白质的吸水能力。
离子的种类和浓度对蛋白质吸水性、肿胀和溶解度也有很大的影响。盐类和氨基酸侧链基团通常同水发生竞争性结合，在低盐浓度时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这称为盐溶效应。当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质 “脱水”，从而降低其溶解度，这称为盐析效应。在食品中用于提高蛋白质水化能力的中性盐主要是NaCl，但也常用（NH4）2SO4和NaCl来沉淀蛋白质。食品中也常用磷酸盐改变蛋白质的水化性质，其作用机制与前两种盐不同，它是与蛋白质中结合或络合的Ca2+、Mg2+等离子结合而使蛋白质的侧链羧基转为Na+、K+和NH4+盐基或游离负离子的形式，从而提高蛋白质的水化能力。例如，在肉制品中添加0.2%左右的聚磷酸盐可增加其持水力。
蛋白质吸附和保持水的能力对各种食品的质地和性质起着重要的作用，尤其是对碎肉和面团。如果蛋白质不溶解，则因吸水性会导致膨胀，这会影响它的质构、黏度和黏着力等特性。蛋白质的其他功能性质（如乳化、胶凝）也可使食品产生需宜的特性。
蛋白质的水合性质主要用溶解度、吸水能力和持水性表示。但这三种性质不是相互一致的，不同食品对这些水合特性的要求不同。
在制作蛋白饮料时，要求溶液透明、澄清或为稳定的乳状液，还要求黏度低。这就要求蛋白质溶解度高，pH、离子强度和温度必须在较大范围内稳定，在此范围内蛋白质的水合性质应相对稳定而不聚集沉淀。
当向肉制品、面包或干酪等食品中添加大豆蛋白时，蛋白质的吸水性便成为一个重要问题。应通过改变pH或加入中性盐及控制添加量以确保制品即使受热也能保持充足水分，因为只有保持肉汁，肉制品才能有良好的口感和风味。
乳清蛋白质、酪蛋白和其他的蛋白质必须具有相当高的最初溶解度才能在乳状液、泡沫和凝胶中表现出良好的功能性质。正因为如此，工业上生产等电点干酪素虽然容易，但这种产品用途有限，应将其转化为酪蛋白的钠盐或钾盐并在低温下浓缩干燥，这样生产的产品才具有更好的水分散性和较好的乳化性质。初始溶解性高的主要优点是在水中分散快，形成一良好的和分散的胶体体系，并具有均一的宏观结构和润滑的质构。此外，初始溶解性有助于蛋白质扩散到气-水和油-水界面，提高它的表面活性。
二、溶解度
蛋白质的溶解度是蛋白质-蛋白质和蛋白质-溶剂相互作用达到平衡的热力学表现形式。Bigelow认为蛋白质的溶解度与氨基酸残基的疏水性有关，疏水性越小蛋白质的溶解度越大。蛋白质的溶解性，可用水溶性蛋白质（WSP）、水可分散蛋白质（WDP）、蛋白质分散性指标（PDI）、氮溶解性指标（NSI）来评价；其中PDI和NSI已是美国油脂化学家协会采纳的法定评价方法。
蛋白质的溶解度大小还与pH、离子强度、温度和蛋白质浓度有关。大多数食品蛋白质的溶解度-pH图是一条U形曲线，最低溶解度出现在蛋白质的等电点附近。在低于和高于等电点pH时，蛋白质分别带有净的正电荷或净的负电荷，带电的氨基酸残基的静电排斥和水合作用促进了蛋白质的溶解。但β-乳球蛋白（pI 5.2）和牛血清清蛋白（pI 4.8）即使在它们的等电点时，仍然是高度溶解的，这是因为其分子中表面亲水性残基的数量远高于疏水性残基数量。由于大多数蛋白质在碱性pH为8～9是高度溶解的，因此总是在此pH范围从植物资源中提取蛋白质，然后在pH为4.5～4.8处采用等电点沉淀法从提取液中回收蛋白质。
蛋白质在盐溶液中的溶解度一般遵循下列关系：
lg（S/So）=β-Kscs
式中 S和So——分别代表蛋白质在盐溶液和水中的溶解度
Ks——盐析常数（对盐析类盐Ks是正值，而对盐溶类盐Ks是负值）
cs——盐的摩尔浓度
β——常数
在低离子强度Cs＜0.5溶液中，盐的离子中和蛋白质表面的电荷，从而产生了电荷屏蔽效应，如果蛋白质含有高比例的非极性区域，那么此电荷屏蔽效应使它的溶解度下降；反之，溶解度提高。当离子强度Cs＞1.0时，盐对蛋白质溶解度具有特异的离子效应，硫酸盐和氟化物（盐）逐渐降低蛋白质的溶解度（盐析），硫氰酸盐和过氯酸盐逐渐提高蛋白质的溶解度（盐溶）。在相同的离子强度时，各种离子对蛋白质溶解度的相对影响遵循Hofmeister系列规律，阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序：
，阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序：
Ca2+，离子的这个性能类似于盐对蛋白质热变性温度的影响。
在恒定的pH和离子强度下，大多数蛋白质的溶解度在0～40℃范围内随温度的升高而提高，而一些高疏水性蛋白质，如β-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关。当温度超过40℃时，由于热导致蛋白质结构的展开（变性），促进了聚集和沉淀作用，使蛋白质的溶解度下降。
加入能与水互溶的有机溶剂（如乙醇和丙酮），降低了水介质的介电常数，从而提高了蛋白质分子内和分子间的静电作用力（排斥和吸引），导致蛋白质分子结构的展开。在此展开状态下，介电常数的降低又能促进暴露的肽基团之间氢键的形成和带相反电荷的基团之间的静电相互吸引作用，这些相互作用均导致蛋白质在有机溶剂-水体系中溶解度减少甚至沉淀。有机溶剂-水体系中的疏水相互作用对蛋白质沉淀所起的作用是最低的，这是因为有机溶剂对非极性残基具有增溶的效果。
由于蛋白质的溶解度与它们的结构状态紧密相关，因此，在蛋白质的提取、分离和纯化过程中，它常被用来衡量蛋白质的变性程度。它还是判断蛋白质潜在的应用价值的一个指标。
三、黏度
液体的黏度反映它对流动的阻力。蛋白质流体的黏度主要由蛋白质粒子在其中的表观直径决定（表观直径越大，黏度越大）。表观直径又依下列参数而变：①蛋白质分子的固有特性（如摩尔浓度、大小、体积、结构及电荷等）；②蛋白质和溶剂间的相互作用，这种作用会影响膨胀、溶解度和水合作用；③蛋白质-蛋白质的相互作用会影响凝集体的大小。
当大多数亲水性溶液的分散体系（匀浆或悬浊液）、乳浊液、糊状物或凝胶（包括蛋白质）的流速增加时，它的黏度系数降低，这种现象称为剪切稀释（Shear Thining）。剪切稀释可以用下面的现象来解释：①分子在流动的方向逐步定向，因而使摩擦阻力下降；②蛋白质水化球在流动方向变形；③氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解体。这些情况下，蛋白质分子或粒子在流动方向的表观直径减小，因而其黏度系数也减小。当剪切处理停止时，断裂的氢键和其他次级键若重新生成而产生同前的聚集体，那么黏度又重新恢复，这样的体系称为触变体系。例如，大豆分离蛋白和乳清蛋白的分散体系就是触变体系。
黏度和蛋白质的溶解度无直接关系，但和蛋白质的吸水膨润性关系很大。一般情况下，蛋白质吸水膨润性越大，分散体系的黏度也越大。
蛋白质体系的黏度和稠度是流体食品如饮料、肉汤、汤汁、沙司和奶油的主要功能性质。蛋白质分散体的主要功能性质对于最适加工过程也同样具有实际意义，例如在输送、混合、加热、冷却、喷雾和干燥中都包括质量或热的传递。
四、凝胶作用
蛋白质的凝胶作用同蛋白质的缔合、凝集、聚合、沉淀、絮凝和凝结等分散性的降低是不同的。蛋白质的缔合一般是指亚基或分子水平上发生的变化；聚合或凝集一般是指较大复合物的形成；沉淀作用指由于溶解度全部或部分丧失而引起的一切凝集反应；絮凝是指没有变性时的无序凝集反应，这种现象常常是因为链间静电排斥力的降低而引起的；凝结作用是指发生变性的无规则聚集反应和蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起的凝集反应。变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程称为凝胶作用。
食品蛋白凝胶大致可分为以下几类：①加热后冷却产生的凝胶，这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶溶液加热后冷却形成的凝胶；②加热状态下产生凝胶，这种凝胶很多是不透明而且非可逆凝胶，如蛋清蛋白在煮蛋中形成的凝胶；③由钙盐等二价金属盐形成的凝胶，例如大豆蛋白质形成豆腐；④不加热而经部分水解或pH调整到等电点而产生凝胶，例如凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋等生产中的碱对蛋清蛋白的部分水解等。
大多数情况下，热处理是凝胶作用所必需的条件，然后必须冷却，略微酸化也是有利的。增加盐类，尤其是钙离子也可以提高凝胶速率和凝胶强度（大豆蛋白、乳清蛋白和血清蛋白）。但是，某些蛋白质不加热也可凝胶，而仅仅需经适当的酶解（酪蛋白胶束、卵白和血纤维蛋白），或者只是单纯地加入钙离子（酪蛋白胶束），或者在碱化后使其恢复到中性或等电点pH（大豆蛋白）。虽然许多凝胶是由蛋白质溶液形成的（鸡卵清蛋白和其他卵清蛋白等），但不溶或难溶性的蛋白质水溶液或盐水分散液也可以形成凝胶（胶原蛋白、肌原纤维蛋白）。因此，蛋白质的溶解性并不是凝胶作用必需的条件。
一般认为蛋白质凝胶网络的形成是由于蛋白质-蛋白质、蛋白质-溶剂（水）的相互作用，邻近肽链之间的吸引力和排斥力达到平衡时引起的。疏水作用力、静电相互作用、氢键和二硫键等对凝胶形成的相对贡献随蛋白质的性质、环境条件和凝胶过程中步骤的不同而异。静电排斥力和蛋白质-水之间的相互作用有利于肽链的分离。蛋白质浓度高时，因分子间接触的概率增大，更容易产生蛋白质分子间的吸引力和胶凝作用。蛋白质溶液浓度高时即使环境条件对凝集作用并不十分有利（如不加热、pH与等电点相差很大时），也仍然可以发生凝胶作用。共价二硫交联键的形成通常会导致热不可逆凝胶的生成，如卵清蛋白和β-乳球蛋白凝胶。而明胶则主要通过氢键的形成而保持稳定，加热时（约30℃）熔融，并且这种凝结—熔融可反复循环多次而不失去凝胶特性。
将种类不同的蛋白质放在一起加热可产生共凝胶作用而形成凝胶，而且蛋白质还能与多糖凝胶剂相互作用而形成凝胶，带正电荷的明胶与带负电荷的海藻酸盐或果胶酸盐之间通过非特异性离子间的相互作用能生成高熔点（80℃）的凝胶。同样，在牛奶的等电点时，酪蛋白胶束能够存在于卡拉胶的凝胶中。
许多凝胶以一种高度膨胀（敞开）的水合结构的形式存在。每克蛋白质约可含水10g以上，而且食品中的其他成分可被截留在蛋白质的网络之中。有些蛋白质凝胶甚至可含98%的水，这是一种物理截留水，不易被挤压出来。曾有人对凝胶具有很大持水容量的能力作出假设，认为这可能是二级结构在热变性后，肽链上未被掩盖的肽链的
和—NH基的各自成为负的和正的极化中心，因而可能建立一个广泛的渗层水体系。冷却时，这种蛋白质通过重新形成的氢键而相互作用，并提供固定自由水所必需的结构。也可能是蛋白质网络的微孔通过毛细管作用来保持水分。
凝胶的生成是否均匀，这和凝胶生成的速度有关。如果条件控制不当，使蛋白质在局部相互结合过快，凝胶就较粗糙不匀。凝胶的透明度与形成凝胶的蛋白质颗粒的大小有关，如果蛋白质颗粒或分子的表观分子质量大，形成的凝胶就较不透明。同时蛋白质凝胶强度的平方根与蛋白质相对分子质量之间呈线性关系。
五、质构化
蛋白质的质构化（又称组织形成性），是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中需要的一种功能性质。这是因为这些蛋白质本身不具有像畜肉那样的组织结构和咀嚼性，经过质构化后可使它们变为具有咀嚼性和持水性良好的片状或纤维状产品，从而制造出仿造食品或代用品。另外，质构化加工方法还可用于动物蛋白质的 “重质构化”或 “重整”，如牛肉或禽肉的 “重整”。
现将蛋白质质构化的方法和原理介绍如下：
（1）热凝结和形成薄膜 浓缩的大豆蛋白质溶液能在滚筒干燥机等同类型机械的金属表面热凝结，产生薄而水化的蛋白质膜，能被折叠压缩在一起切割。如豆乳在95℃下保持几小时，表面水分蒸发，热凝结而形成一层薄的蛋白质-脂类膜，将这层膜揭除后，又形成一层膜，然后又能重新反复几次再产生同样的膜，这就是我国加工腐竹（豆腐衣）的传统方法。
（2）纤维的形成 大豆蛋白和乳蛋白液都可喷丝而组织化，就像人造纺织纤维一样，这种蛋白质的功能特性就称作蛋白质的纤维形成作用。利用这种功能特性，将植物蛋白或乳蛋白浓溶液喷丝、缔合、成形、调味后，可制成各种风味的人造肉。其工艺过程为：在pH 10以上制备10%～40%的蛋白质浓溶液，经脱气、澄清（防止喷丝时发生纤维断裂）后，在压力下通过一块含有1000目/cm2以上小孔（直径为50～150μm）的模板，使产生的细丝进入酸性NaCl溶液中，由于等电点pH和盐析效应致使蛋白质凝结，再通过滚筒取出。滚筒转动速度应与纤维拉直、多肽链的定位以及紧密结合相匹配，以便形成更多的分子间的键，这种局部结晶作用可增加纤维的机械阻力和咀嚼性，并降低其持水容量。再将纤维置于滚筒之间压延和加热使之除去一部分水，以提高黏着力和增加韧性。加热前可添加黏结剂，如明胶、卵清、谷蛋白（面筋）或胶凝多糖，或其他食品添加剂，如增香剂或脂类。凝结和调味后的蛋白质细丝，经过切割、成形、压缩等处理，便加工形成与火腿、禽肉或鱼肌肉相似的人造肉制品。
（3）热塑性挤压 目前用于植物蛋白质构化的主要方法是热塑性挤压，采用这种方法可以得到干燥的纤维状多孔颗粒或小块，当复水时具有咀嚼性质地。进行这种加工的原料不需用蛋白质离析物，用价格低廉的蛋白质浓缩物或粉状物（含45%～70%蛋白质）即可，其中酪蛋白或明胶既能作为蛋白质添加物又可直接质构化，若添加少量淀粉或直链淀粉就可改进产品的质地，但脂类含量不应超过5%～10%，氯化钠或钙盐添加量应低于3%，否则，将使产品质地变硬。
热塑性挤压方法如下：含水（10%～30%）的蛋白质-多糖混合物通过一个圆筒，在高压（10～20MPa）下的剪切力和高温作用下（在20～150s时间内，混合料的温度升高到150～200℃）转变成黏稠状态，然后快速地挤压通过一个模板进入正常的大气压环境，膨胀形成的水蒸气使内部的水闪蒸，冷却后，蛋白质-多糖混合物便具有高度膨胀、干燥的结构。
热塑性挤压可产生良好的质构化，但要求蛋白质具有适宜的起始溶解度、大的相对分子质量以及蛋白质-多糖混合料在管芯内能产生适宜的可塑性和黏稠性。含水量较高的蛋白质同样也可以在挤压机内因热凝固而质构化，这将导致水合、非膨胀薄膜或凝胶的形成，添加交联剂戊二醛可以增大最终产物的硬度。这种技术还可用于血液、机械去骨的鱼、肉及其他动物副产品的质构化。
六、面团的形成
小麦胚乳面筋蛋白质于室温下与水混合、揉搓，能够形成黏稠、有弹性和可塑性的面团，这种作用就称为面团的形成。黑麦、燕麦、大麦的面粉也有这种特性，但是较小麦面粉差。小麦面粉中除含有面筋蛋白质（麦醇溶蛋白和麦谷蛋白）外，还含有淀粉粒、戊聚糖、极性和非极性脂类及可溶性蛋白质，所有这些成分都有助于面团网络和面团质地的形成。麦醇溶蛋白和麦谷蛋白的组成及大分子体积使面筋富有很多特性。由于它们可解离氨基酸含量低，使面筋蛋白质不溶于中性水溶液。面筋蛋白质富含谷氨酰胺（超过33%）、脯氨酸（15%～20%）、丝氨酸及苏氨酸，它们倾向于形成氢键，这在很大程度上解释了面筋蛋白的吸水能力（面筋吸水量为干蛋白质的180%～200%）和黏着性质；面筋中还含有较多的非极性氨基酸，这与水化面筋蛋白质的聚集作用、黏弹性和与脂肪的有效结合有关；面筋蛋白质中还含有众多的二硫键，这是面团物质产生坚韧性的原因。
麦醇溶蛋白（70%乙醇中溶解）和麦谷蛋白构成面筋蛋白质。麦谷蛋白分子质量比麦醇溶蛋白分子质量大，前者分子质量可达数百万，既含有链内二硫键，又含有大量链间二硫键；麦醇溶蛋白仅含有链内二硫键，相对分子质量在35000～75000。麦谷蛋白决定着面团的弹性、黏合性和抗张强度，而麦醇溶蛋白促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。在制作面包的面团时，两类蛋白质的适当平衡是很重要的。过度黏结（麦谷蛋白过多）的面团会抑制发酵期间所截留的CO2气泡的膨胀，抑制面团发起和成品面包中的空气泡，加入还原剂半胱氨酸、偏亚硫酸氢盐可打断部分二硫键而降低面团的黏弹性。过度延展（麦醇溶蛋白过多）的面团产生的气泡膜是易破裂的和可渗透的，不能很好地保留CO2，从而使面团和面包塌陷，加入溴酸盐、脱氢抗坏血酸氧化剂可使二硫键形成而提高面团的硬度和黏弹性。面团揉搓不足时因网络还来不及形成而使 “强度”不足，但过多揉搓时可能由于二硫键断裂使 “强度”降低。面粉中存在的氢醌类、超氧离子和易被氧化的脂类也被认为是促进二硫键形成的天然因素。
焙烤不会引起面筋蛋白质大的再变性，因为麦醇溶蛋白和麦谷蛋白在面粉中已经部分伸展，在捏揉面团时更加伸展，而在正常温度下焙烤面包时面筋蛋白质不会再进一步伸展。当焙烤温度高于70～80℃时，面筋蛋白质释放出的水分能被部分糊化的淀粉粒所吸收，因此即使在焙烤时，面筋蛋白质也仍然能使面包柔软和保持水分（含40%～50%水），但焙烤能使面粉中可溶性蛋白质（清蛋白和球蛋白）变性和凝集，这种部分的胶凝作用有利于面包心的形成。
七、乳化作用
1. 蛋白质的乳化性质
许多传统食品，像牛奶、蛋黄酱、冰淇淋、奶油和蛋糕面糊等是乳状液；许多新的加工食品，像咖啡增白剂等则是含乳状液的多相体系。天然乳状液靠脂肪球 “膜”来稳定，这种 “膜”由三酰甘油、磷脂、不溶性脂蛋白和可溶性蛋白的连续吸附层所构成。
蛋白质既能同水相互作用，又能同脂相互作用，因此蛋白质是天然的两亲物质，从而具有乳化性质，在油-水体系中，蛋白质能自发地迁移至油-水界面和气-水界面，到达界面上以后，疏水基定向到油相和气相而亲水基定向到水相并广泛展开和散布，在界面形成一蛋白质吸附层，从而起到稳定乳状液的作用。
2. 影响蛋白质乳化作用的因素
很多因素影响蛋白质的乳化性质，它们包括内在因素，如pH、离子强度、温度、低分子质量的表面活性剂、糖、油相体积分数、蛋白质类型和使用的油的熔点等；外在因素，如制备乳状液的设备类型和几何形状，能量输入的强度和剪切速度。这里仅讨论内在的影响因素。
一般来说，蛋白质疏水性越强，在界面吸附的蛋白质浓度越高，界面张力越低，乳状液越稳定。
蛋白质的溶解度与其乳化容量或乳状液稳定性之间通常存在正相关，不溶性蛋白质对乳化作用的贡献很小，但不溶性蛋白质颗粒常常能够在已经形成的乳状液中起到加强稳定作用。
pH影响依赖蛋白质稳定的乳状液的形成和稳定，在等电点溶解度高的蛋白质（如血清清蛋白、明胶和蛋清蛋白），具有最佳乳化性质。由于大多数食品蛋白质（酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大豆蛋白）在它们的等电点pH时是微溶和缺乏静电排斥力的，因此在此pH时它们一般不具有良好的乳化性质。
加入低分子的表面活性剂，由于降低了蛋白质膜的硬度及蛋白质保留在界面上的作用力，因此，通常有损于依赖蛋白质稳定的乳状液的稳定性。
加热处理常可降低吸附在界面上的蛋白质膜的黏度和硬度，因而降低了乳状液的稳定性。加入小分子的表面活性剂，如磷脂和甘油一酰酯等，它们与蛋白质竞争地吸附在界面上，从而降低了蛋白质膜的硬度和削弱了使蛋白质保留在界面上的作用力，也使蛋白质的乳化性能下降。
由于蛋白质从水相向界面缓慢扩散和被油滴吸附，将使水相中蛋白质的浓度降低，因此只有蛋白质的起始浓度较高时才能形成具有适宜厚度和流变学性质的蛋白质膜。
八、发泡作用
1. 食品泡沫的形成与破坏
泡沫通常是指气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相中的分散体。泡沫的基本单位是液膜所包围的气泡，气泡的直径从1μm到数厘米不等，液膜和气泡间的界面上吸附着表面活性剂，起着降低表面张力和稳定气泡的作用。
食品中产生泡沫是常见现象，加工过程中起泡通常是不利的。但另一方面，食品中存在着许多诱人的泡沫食品。例如，搅打发泡的加糖蛋白、棉花糖、冰淇淋、起泡奶油、啤酒泡沫和蛋糕。在食品泡沫中的表面活性剂称作泡沫剂，一般是蛋白质、配糖体、纤维素衍生物和添加剂中的食用表面活性剂。
蛋白质能作为发泡剂主要决定于蛋白质的表面活性和成膜性，例如鸡蛋清中的水溶性蛋白质在鸡蛋液搅打时可被吸附到气泡表面来降低表面张力，又因为搅打过程中的变性，逐渐凝固在气液界面间形成有一定刚性和弹性的薄膜，从而使泡沫稳定。
典型的食品泡沫应：①含有大量的气体（低密度）；②在气相和连续液相之间要有较大的表面积；③溶质的浓度在表面较高；④要有能胀大、且具刚性或半刚性并有弹性的膜或壁；⑤有可反射的光，所以看起来不透明。
形成泡沫通常采用三种方法：一是将气体通过一个多孔分配器鼓入低浓度的蛋白质溶液中产生泡沫；二是在有大量气体存在的条件下，通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫；三是将一个预先被加压的气体溶于要生成泡沫的蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气体则会膨胀而形成泡沫。
由于泡沫具有很大的界面面积（气液界面可达1 m2/mL液体），因而是不稳定的。①在重力、气泡内外压力差（由表面张力引起）和蒸发的作用下液膜排水。如果泡沫密度大、界面张力小和气泡平均直径大，则气泡内外的压力差较小，另外，如果连续相黏度大，吸附层蛋白质的表观黏度大，液膜中的水就较稳定；②气体从小泡向大泡扩散，这是使泡沫总表面能降低的自发变化。如果连续相黏度大、气体在其中溶解和扩散速度小，泡沫就较稳定；③在液膜不断排水变薄时，受机械剪切力、气泡碰撞力和超声波振荡的作用，气泡液膜也会破裂。
如果液膜本身具有较大的刚性或蛋白质吸附层富有一定强度和弹性时，液膜就不易破裂。另外，如在液膜上粘有无孔隙的微细固体粉末并且未被完全润湿时，有防止液膜破裂的作用，但如有多孔杂质或消泡性表面活性剂存在时破裂将加剧。
2. 影响泡沫形成和稳定性的因素
（1）有关成分对发泡的影响 泡沫的形成和泡沫的稳定需要的蛋白质的性质不同。泡沫形成要求蛋白质迅速扩散到气水界面上，并在那里很快地展开、浓缩和散布，以降低表面张力。因此，需要水溶性好并有一定表面疏水区的蛋白质。泡沫稳定要求蛋白质能在每个气泡周围形成一定厚度、刚性、黏性和弹性的连续的与气体不能渗透的吸附膜。因此，要求分子质量较大、分子间较易发生相互结合或黏合。
具有良好起泡性质的蛋白质包括蛋清蛋白质、血红蛋白和球蛋白部分、牛血清蛋白质、明胶、乳清蛋白质、酪蛋白胶束、β-酪蛋白、小麦蛋白质（特别是谷蛋白）、大豆蛋白质和一些水解蛋白质（低水解度）。对于蛋清，泡沫能快速形成，然而泡沫密度、稳定性和耐热性低。
蛋白质的浓度与起泡性相关，当起始液中蛋白质的浓度在2%～8%范围内，随着浓度的增加起泡性有所增加。当蛋白质浓度增加到10%时则会使气泡变小，泡沫变硬。这是由于蛋白质在高浓度下溶解度变小的缘故。
pH影响蛋白质的荷电状态，因而改变了其溶解度、相互作用力和持水力，也就改变了蛋白质的起泡性质和泡沫的稳定性。当蛋白质处于或接近等电点pH时，有利于界面上蛋白质-蛋白质的相互作用和形成黏稠的膜，被吸附至界面的蛋白质的数量也将增加，这两个因素均提高了蛋白质的起泡能力和泡沫稳定性。
盐类影响蛋白质的溶解度、黏度、伸展和聚集，因而改变其起泡性质。这取决于盐的种类、浓度和蛋白质的性质，如氯化钠通常能增大泡沫膨胀率和降低泡沫稳定性，而钙离子由于能与蛋白质的羧基形成桥键从而使泡沫稳定性提高。在低浓度时，盐提高了蛋白质的溶解度，在高浓度时产生盐析效应，这两种效应都会影响蛋白质的起泡性质和泡沫稳定性。一般来说，在指定的盐溶液中蛋白质被盐析时则显示较好的起泡性质，被盐溶时则显示较差的起泡性质。
由于糖类能提高整体黏度，因此，抑制泡沫的膨胀，但却改进了泡沫的稳定性。所以，在加工蛋白甜饼、蛋奶酥和蛋糕等含糖泡沫型甜食产品时，如在搅打后加入糖，能使蛋白质吸附、展开和形成稳定的膜，从而提高泡沫的稳定性。
脂类使泡沫稳定性下降，这是由于脂类物质，尤其是磷脂，具有比蛋白质更大的表面活性，它将以竞争方式在界面上取代蛋白质，于是减少了膜的厚度和黏合性。
（2）发泡方法的影响 为了形成足够的泡沫，搅拌、搅打时间和强度必须足够，使蛋白质充分地展开和吸附，然而过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低，因为剪切力使吸附膜及泡沫破坏和破裂。搅打鸡蛋清如超过6～8min，将引起气-水界面上的蛋白质部分凝结，使得泡沫稳定性下降。
在产生泡沫前，适当加热处理可提高大豆蛋白质（70～80℃）、乳清蛋白质（40～60℃）、卵清蛋白质（卵清蛋白和溶菌酶）、血清白蛋白等蛋白质的起泡性能，但过度的热处理则会损害起泡能力。将已形成的泡沫进行加热，个别情况下可能会使得蛋白质吸附膜因凝胶作用而产生足够的刚性从而稳定气泡，但大多数情况下会导致空气膨胀、黏性降低、气泡破裂和泡沫崩溃。
九、与风味物质的结合
风味物质能够部分被吸附或结合在食品的蛋白质中，对于豆腥味、酸败味和苦涩味物质等不良风味物质的结合常降低了蛋白质的食用性质，而对肉的风味物质和其他需宜风味物质的可逆结合，可使食品在加工和贮藏过程中保持其风味。
蛋白质与风味物质的结合包括物理吸附和化学吸附。前者主要通过范德华力和毛细管作用吸附，后者包括静电吸附、氢键结合和共价结合。
蛋白质中有的部位与极性风味物质结合，如乙醇可与极性氨基酸残基形成氢键；有的部位则与弱极性风味物质结合，如中等链长的醇、醛和杂环风味物可能在蛋白质的疏水区发生结合；还有的部位能与醛、酮、胺等挥发物发生较强的结合，如赖氨酸的ε-氨基可与风味物的醛和酮基形成席夫碱（Schiff Base），而谷氨酸和天冬氨酸的游离羧基可与风味物的氨基结合成酰胺。
当风味物与蛋白质相结合时，蛋白质的构象实际上发生了变化。如风味物扩散至蛋白质分子的内部则打断了蛋白质链段之间的疏水基相互作用，使蛋白质的结构失去稳定性；含活性基团的风味物，像醛类化合物，能共价地与赖氨基酸残基的ε-氨基相结合，改变了蛋白质的净电荷，导致蛋白质分子展开，更有利于风味物的结合。因此，任何能改变蛋白质构象的因素都能影响其与风味物的结合。
水能促进极性挥发物的结合而对非极性化合物则没有影响。在干燥的蛋白质中挥发物的扩散是有限的，加水就能提高极性挥发物的扩散速度和与结合部位结合的机会。但脱水处理，即使是冷冻干燥也会使最初被蛋白质结合的挥发物质降低50%以上。
pH的影响一般与pH诱导的蛋白质构象变化有关，通常在碱性pH条件下比在酸性pH条件下更有利于与风味物的结合，这是由于蛋白质在碱性pH比在酸性pH发生了更广泛的变性。
化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质。如蛋白质分子中的二硫键被亚硫酸盐裂开引起蛋白质结构的展开，这通常会提高蛋白质与风味物结合的能力；蛋白质经酶催化水解后，原先分子结构中的疏水区被打破，疏水区的数量也减少，这会降低蛋白质与风味物的结合能力。因此，蛋白质经水解后可减轻大豆蛋白质的豆腥味。除此之外，蛋白质还能通过弱相作用或共价键结合很多其他物质，如色素、合成染料和致突变及致敏等其他生物活性物质，这些物质的结合可导致毒性增强或解毒，同时蛋白质的营养价值也受到了影响。
十、蛋白质的其他功能性质
1. 亲油性
亲油性又称吸油性，是指蛋白质吸油，特别是在加热条件下吸油，并产生与油脂均匀结合的功能性质。吸油性高的蛋白质在制作香肠时，可使制品在热烹调时不发生油脂的过多流失；吸油性低的蛋白质用于油炸食品的制作可以减少对油的吸留量。
不溶性和疏水性的蛋白质亲油性较高，小颗粒、低密度的蛋白质粉吸油量大，在有水时，乳化性高的蛋白质和外加乳化剂时吸油量较大。
2. 成膜性
利用蛋白质可以制备可食膜或进行涂层。把蛋白质溶在水中，然后将此溶液用浸涂、喷涂等方法制成薄膜。这种膜可食、透明并有一定阻气性，还可作为特殊成分的载体，在食品保鲜、造型和提高附加值等方面发挥作用。
有较大溶解度和能够在成膜过程中较充分展成线性状态的蛋白质成膜性高，成膜作用是蛋白质与蛋白质在膜干燥过程中逐渐靠近、产生次级键合作用和重叠交织作用而产生的。