第六节
“骨骼系统”和“肌肉系统”

在第二章第十三节中，我们谈到原核生物的“细胞骨架”系统。那是一类能够聚合成链的蛋白质。它们或者作为其他蛋白工作的“脚手架”，合成新的细胞壁（MreB），或者在水解ATP时，形状从直线变为弯曲，从而使细胞膜被往内拉，使细胞一分为二（FtsZ），或者紧贴一部分细胞膜的内面，使细胞在这个部分内弯，形成弧形或螺旋形的细胞（CreS），或者通过自身的缩短和延长，将DNA“拉”和“推”到不同的细胞里面去（ParABS系统和ParMRC系统）。在这些系统中，都是这些蛋白纤维通过自身的变化来执行功能，还没有专门产生拉力的蛋白质，即动力蛋白（motor protein）出现。

真核细胞比原核细胞大得多，还有各种细胞器，结构和功能都远比原核生物复杂。不过“大有大的难处”，就是染色体和各种细胞器都很“沉重”，而且相比于原核细胞而言，真核细胞体积巨大，这些结构需要移动的距离也大，光靠热运动或者原核生物的细胞骨架蛋白来移动它们不是很有效的。要将这些细胞器运送到细胞中特定的位置，以及将复制后的染色体运送到子细胞中去，都需要专门的运输系统。为了这个目的，真核生物继承了原核细胞的骨架系统，并且将以发展，使其更加强大，功能更多，不仅可以起支撑作用，还可以作为真核细胞内“货物”运输的“轨道”。更重要的是，真核细胞还发展出了能够产生机械力的蛋白质，能够以ATP为能源，在细胞骨架上“走动”，因而可以从事各种“搬运”工作。

“骨骼系统”

在真核生物中，细菌骨架蛋白的“后代”仍然存在，而且在真核生物的生理活动中扮演重要角色。MreB的后代是肌纤蛋白（actin）；FtsZ的后代是微管蛋白（tubulin）；而CreS的后代为中间纤维蛋白（intermediatefilament proteins）。仅从氨基酸序列的比较，是很难看出这些蛋白质之间的传承关系的，但是如果比较这些蛋白质的三维结构，就可以看出MreB和肌纤蛋白之间、FtsZ和微管蛋白之间、CreS和中间纤维蛋白之间的空间结构高度相似。MreB和肌纤蛋白都结合ATP，FtsZ和微管蛋白都结合GTP，它们结合GTP的氨基酸侧链也都基本相同。CreS和中间纤维蛋白的聚合都不需要核苷酸（例如ATP和GTP）的存在，它们在原核生物和真核生物的细胞中都起结构支持的作用。下面分别介绍这几种真核细胞的骨架蛋白。

肌纤蛋白（actin）是原核生物蛋白质MreB的“后代”，它们的分子形状和聚合形成的丝状物都高度相似，而且它们直接和ATP结合的氨基酸侧链也几乎全部相同（图3-10）。

在ATP存在的情况下，肌纤蛋白的单体（叫G-肌纤蛋白，G从global一词而来，意思是肌纤蛋白的单体是球形的）也能够聚合成长丝（叫F-肌纤蛋白，F是filament的第一个字母，意思是丝状物）。这些细丝的直径约7纳米，是真核生物的细胞骨架纤维中最细的，被称为微丝（microfilaments）。微丝也是双螺旋，即由两根微丝互相缠绕组成，但是和DNA的双螺旋不同的是，DNA双螺旋中的两根链是可以分开，单独存在的，而微丝的单链并不存在，一旦聚合就是双螺旋。F-肌纤蛋白每根链中的G-肌纤蛋白单位和另一条链上的G-肌纤蛋白单位互相错开约半个分子长，所以每个G-肌纤蛋白单位有四个“邻居”：沿自己的链上下各一个，在另一条链上的上下方也各有一个。G-肌纤蛋白分子上有一个凹槽，是结合ATP的地方。在G-肌纤蛋白聚合成F-肌纤蛋白时，所有的凹槽都朝着一个方向，所以F-肌纤蛋白是有方向的。末端G-肌纤蛋白凹槽暴露的一端叫做负端，末端G-肌纤蛋白的凹槽被“埋”在两个G-肌纤蛋白之间的一端叫做正端（图3-11）。

G-肌纤蛋白可以从两端加到F-肌纤蛋白上去，也可以从两端脱落下来，所以F-肌纤蛋白和G-肌纤蛋白之间存在一个动态关系。F-肌纤蛋白是延长还是缩短，要看细胞中G-肌纤蛋白的浓度高低。如果G-肌纤蛋白的浓度很低，F-肌纤蛋白上面的G-肌纤蛋白会解离下来，F-肌纤蛋白就会缩短。反之，如果G-肌纤蛋白的浓度很高，F-肌纤蛋白就会不断延长。在某一个G-肌纤蛋白的浓度，F-肌纤蛋白既不延长，也不缩短，这个浓度就是F-肌纤蛋白和G-肌纤蛋白达到平衡的浓度，解离和聚合的速度相同，叫做“临界浓度”（critical concentration，简称为Cc）。但是正端和负端的临界浓度不一样。正端的Cc比较小（约0.1毫摩尔/升），而负端的Cc比较大（约为0.8毫摩尔/升）。所以G-肌纤蛋白的浓度高于0.1毫摩尔/升时，正端就会延长，而只有在G-肌纤蛋白的浓度高于0.8毫摩尔/升时，负端才会延长。这就导致一个有趣的后果：如果G-肌纤蛋白的浓度在两个Cc之间，就会出现正端延长，负端缩短的现象，整个F-肌纤蛋白好像在向正端方向前进，尽管F-肌纤蛋白的中段可以保持不动。

在真核生物的细胞中，G-肌纤蛋白的总浓度在0.5毫摩尔/升左右，按理说大部分G-肌纤蛋白都应该结合剂F-肌纤蛋白才对。但在实际上，大量的G-肌纤蛋白并没有结合剂F-肌纤蛋白。这是因为细胞中有另外一些蛋白质，例如“胸腺素β-4蛋白”（Thymosinβ-4）和“抑丝蛋白”（profilin），它们可以结合G-肌纤蛋白，使其自由浓度降低。这些蛋白又受细胞的调控，这样就可以决定在什么时候什么地点让F-肌纤蛋白生长或缩短。生物真是很“聪明”的，肌纤蛋白的这个性质，就被利用来执行一些生物功能。

例如在海胆中，精子使卵受精时，F-肌纤蛋白的延长就发挥了重要的作用。海胆卵被一层约50 微米厚的胶质层包围（类似于哺乳动物卵的“透明带”）。为了穿透这个胶质层，海胆精子头部的前端有一个储存G-肌纤蛋白的小囊，叫“顶体囊”（acrosomal vesicle）。在精子接触到卵细胞时，顶体囊破裂，释放出G-肌纤蛋白。这些G-肌纤蛋白立即开始聚合，而且正端向前。这样形成的F-肌纤蛋白不断从正端延长，就“推”着精子的细胞膜向前运动，形成管状突起，穿过胶质层。当精子的细胞膜与卵子的细胞膜接触时，两个膜融合，精子头部中的内容物，包括DNA，进入卵细胞，使卵细胞受精。真核生物（如变形虫）的细胞在“爬行”时，在前进方向会有F-肌纤蛋白纤维形成，正端朝着细胞运动的方向。F-肌纤蛋白纤维从正端不断延长，就把细胞膜向前推进。

甚至一些细菌也“学会”了利用F-肌纤蛋白的这个本领。例如李斯特菌（Listeria monocytogenes）是经过食物感染人的致病菌。它在侵入人体的细胞后，能够在细胞内运动，后面还跟着一根“尾巴”，好像火箭上升时后面喷出的气流。原来这根“尾巴”，就是李斯特菌利用F-肌纤蛋白推动自己前进的证据。李斯特菌让F-肌纤蛋白在自己的后部生成，正端朝着细菌。F-肌纤蛋白从正端延长时，就“推”着细菌往前运动了，相当于是细菌的“火箭发动机”（图3-12）。

不过F-肌纤蛋白的这些“技能”比起动力蛋白的“本事”来，又只能是小巫见大巫了。在真核生物中，肌纤蛋白的一个重要功能是作为肌动蛋白运动的“轨道”，在动物的肌肉收缩中起关键作用，这个我们在本节后面再讲。

FtsZ的“后代”是微管蛋白（tubulin）。和FtsZ一样，微管蛋白分子在结合GTP以后，也会聚合成长链。微管蛋白和FtsZ的空间结构也高度相似。它们聚合成的纤维也有极性（即两端的性质不同）。不过微管蛋白聚合的方式和形成的纤维与FtsZ已经有很大的不同。FtsZ是以单体聚合，而微管蛋白的分子分两种：α-微管蛋白和 β-微管蛋白。一个α-微管蛋白分子先和一个β-微管蛋白分子结合成二聚体，再以二聚体为单位聚合成长链。聚合时二聚体都朝着一个方向，所以聚合成的链是有方向的。末端α-微管蛋白暴露的为负端，末端 β-微管蛋白暴露的为正端。不仅如此，13条这种链还平行相连，组成一个空管，外直径约25 纳米，内直径约12 纳米，所以叫做微管（microtubule）。虽然叫做微管，它在真核生物的细管骨骼纤维中却是最粗的。与FtsZ纤维的另一个不同之处是，FtsZ纤维的两端是开放的，而微管的负端总要附着在一个组织中心（microtubule organizing center，简称MTOC）上。在那里另一种微管蛋白，γ-微管蛋白与其他蛋白质结合，成为微管的附着处和聚合开始点。所以微管是从正端延长或者缩短的（图3-13）。

在αβ二聚体单位中，α-微管蛋白和 β-微管蛋白都各自结合一个GTP分子。结合在α-微管蛋白上的GTP不会被水解，而当二聚体结合剂微管上后，β-微管蛋白上的GTP会被水解为GDP。如果这个水解发生在链内部的二聚体上，这些二聚体不会从链中分离出来。而如果这个水解发生在末端的二聚体上，二聚体就会脱落下来，暴露出里面的αβ-微管蛋白-GDP单位，并也会脱落。这样就会引起“雪崩效应”，使微管迅速缩短（约4 μm/min）。如果这时有新的，结合有GTP的二聚体结合在正端上，缩短就会停止，同时开始生长（约1.9 μm/min）。所以微管在细胞中是高度动态的。有些蛋白质还可以在微管之间“搭桥”，使微管平行排列，以一定的距离通过这些蛋白质彼此相连。这些蛋白叫做微管联系蛋白（microtubule-associated proteins，简称MAP）。不同的MAP的“手臂”长度不同，使微管之间的距离不同。

微管由于是由13条微管蛋白丝组成的空心管，不仅是真核细胞中最粗的骨架纤维，而且机械强度比较大，除了在真核细胞中起支撑和骨架的作用，还作为细胞中动力蛋白在上面“行走”的轨道，在鞭毛和纤毛摆动、细胞内“货物”的运输、细胞分裂时染色体的分配上都起重要作用。

原核生物成新月蛋白CreS在真核生物中的对应蛋白质是中间纤维蛋白（intermediate filament protein）。它们的基因在DNA序列上有相似之处，而且分子中段都含有几个α-螺旋。中间纤维的单体，和CreS一样，不需要和核苷酸（ATP或GTP）结合就可以聚合成长丝，而且它们聚合成的长丝在结构、性质上都非常相似。中间纤维蛋白在两端各有一个球状的“头部”，中间则是几段α-螺旋，α-螺旋之间被非螺旋的肽链分开。两个分子的中间区段可以互相缠绕，形成麻花样的双螺旋，形成二聚体。这个二聚体在形成时，两个蛋白分子的氨基端在同一端，所以这个二聚体是有方向的。两根这样的二聚体以“头对脚”的方式结合，彼此错开一段距离，形成四聚体。由于四聚体中两个二聚体的方向相反，所以四聚体没有方向性。这样的四聚体非常稳定，成为中间纤维的组成单位。四聚体先组成单根的原丝（protofilament），几根原丝再组合成中间纤维。由于四聚体没有方向性，所以中间纤维也没有方向性。这和微丝和微管有正端和负端是不一样的（图3-14）。

由于中间纤维的二聚体是由α-螺旋彼此缠绕而成，它的直径（约10 纳米）就比由肌纤蛋白双螺旋缠绕而成的微丝（大约7 纳米）粗，但是又比由13条微管蛋白丝组成的微管（25 纳米）细，所以被称为中间纤维。中间纤维和CreS纤维一样，有很强的弹性，可以被拉伸几倍长而不断裂，而且不像微丝和微管那样是动态的，因此非常稳定，细胞里面也没有动力蛋白以中间纤维为轨道“搞运输”，所以中间纤维的主要作用就是支撑。中间纤维蛋白至少有7个大类，各执行不同的支撑功能。例如中间纤维可以从细胞核发出，像人长出头发一样。这些“头发”穿过细胞质，与细胞膜相连，相当于有无数只“手”拉住细胞膜（图3-14左下）。在细胞核的核膜下面，有一层由中间纤维组成的支撑结构，由第Ⅴ类中间纤维蛋白——核纤层蛋白（lamin）聚合而成。中间纤维在其中彼此垂直相交，形成像纱布那样的网状物（图3-14右下）。

在神经细胞的长轴突（axon）中，有大量第Ⅳ型中间纤维沿着轴突方向排列，对轴突起支撑作用。人体皮肤的上皮细胞中含有大量的中间纤维，主要是第Ⅰ类和第Ⅱ类中间纤维，由角蛋白（keratin，中间纤维的一种）聚合形成。它们在上皮细胞死亡后仍然存在，形成我们皮肤表面的角质层，可以抵抗外部机械力的作用，例如摩擦和撕扯。角蛋白也是头发和指甲的主要成分，是不含矿物结晶的生物材料中最强韧的材料之一，它的强度只低于含矿物结晶的物质，如骨头和牙齿。

和“微管联系蛋白”MAP类似，许多蛋白也能够与中间纤维结合，把它连成网状，或者和其他结构（如细胞膜和微丝）相连。在许多情况下，中间纤维在细胞质中的分布情况和微丝几乎完全相同，说明这两种纤维在细胞质中常常联系在一起。

MreB在关系最远的原核生物中的氨基酸序列也有40%相同，肌纤蛋白在不同的真核生物中也高度类似，例如兔子和酵母的肌纤蛋白氨基酸序列就有88%相同，但是MreB和肌纤蛋白之间只有15%的氨基酸序列相同。同样的情形出现在FtsZ和微管蛋白。FtsZ在关系最远的原核生物中也有40%~50%氨基酸序列的相似性；植物、动物、真菌的微管蛋白也有75%~85%的相似性，而Ftsz和微管蛋白之间只有不到10%的氨基酸序列相似性。这种看似奇怪的现象是因为在原核生物和真核生物中，这些蛋白质发挥的作用不同。动力蛋白的出现使得原来由骨架蛋白执行的运动功能被动力蛋白取代，原核生物骨架蛋白的功能也就相应改变。例如细胞分裂在原核生物中是由微管蛋白的祖先FtsZ来执行的，而在真核生物中，却是由肌纤蛋白和肌球蛋白（myosin）共同完成的，肌纤蛋白只是作为肌球蛋白运动的轨道，真正产生拉力的是肌球蛋白。原核细胞分裂时，是肌纤蛋白家族的ParABS把染色体“拉”到新形成的细胞中去，而在真核生物中，染色体却是被由微管蛋白组成的纺锤体（spindle）中的动力蛋白“拉”到两个子细胞里面去的。

这些事实说明，是功能决定蛋白质的氨基酸序列。原核生物的细胞骨架蛋白在真核生物细胞中发生角色的转换，使得它们的氨基酸序列也大幅度变化，但是一旦能在真核生物中执行类似的功能，氨基酸的序列又高度保守，因为它们在真核生物中扮演的角色与原核生物相同。支持这个说法的是MreB所属的肌纤蛋白大家族的另外一些成员，例如己糖激酶（hexokinase）和一些热激蛋白（Hsp），如Hsp70，它们在原核生物和真核生物中起的作用并无变化，它们的氨基酸序列的改动就比较少。真核生物和原核生物的这些蛋白质之间有50%的氨基酸序列相同。

“肌肉系统”

在原核生物中，细胞骨架系统既起支撑作用，又做机械功。它们依靠自身的伸长和缩短来“推”和“拉”，通过自身的弯曲来使与它们结合的细胞膜改变形状，让细菌改变形状成为弧形或螺旋形，还能够使细胞膜在分裂面上收缩，使细胞一分为二。这些功能虽然对原核生物有用，对真核细胞就不够了。真核生物的细胞（一般几十微米）比原核生物（如细菌）的细胞（一般约1微米）体积要大数千倍，还有各种细胞器，如线粒体、溶酶体、高尔基体、内质网，分泌泡等等。小分子，例如氧分子和葡萄糖分子，可以靠扩散来达到细胞里所需要的位置，但是细胞器靠扩散移动就太没有效率了，而需要“搬运工”来移动它们。真核细胞里面运输蛋白质的小囊比分子大得多，也不能靠扩散来移动，而是需要专门的运输系统。除此以外，细胞爬动（前端伸出，后端收缩），细胞吞食（将细胞外颗粒包裹并且吞进细胞内）、细胞分裂（细胞中部收缩，再一分为二），都是尺度比较大的活动。所有这些活动都需要能够以细胞骨架为轨道，在上面移动的分子。这就是真核细胞中的“肌肉蛋白”。真核细胞主要有三大类“肌肉蛋白”，分别是肌球蛋白（myosin）、动力蛋白（dynein）、驱动蛋白（kinesin）。

一说到肌肉，好像只和动物有关，其实单细胞的真核生物（比如酵母菌和变形虫）就已经有脊椎动肌肉里面最关键的成分，即肌球蛋白（myosin）。它与ATP分子结合，在ATP水解时能够发生形状变化，产生机械拉力。肌球蛋白由“头”“颈”“尾”三部分组成，形状像一根高尔夫球的球杆。“头部”膨大，可以结合在肌纤蛋白（actin）的长丝上，所以肌球蛋白的作用是通过肌纤蛋白丝来实现的。肌球蛋白的头部有一个ATP结合点，当一个分子的ATP结合到头部时，头部变形，从肌纤蛋白上脱离。ATP水解时释放出能量，使得头部从颈部处偏转，结合到肌纤蛋白长丝更远的位置上。偏转了的头部就像被拉伸了的弹簧一样，要恢复到原来的位置，这样就在肌纤蛋白的长丝上产生一个拉力。如果肌纤蛋白丝的位置是固定的，肌球蛋白就能够沿着这根丝向正端的方向“走”。如果肌球蛋白的位置是固定的，它就可以拉动肌纤蛋白丝向负端方向移动。ATP不断结合和水解，这个移动过程就能够一直持续下去（图3-15）。

这个精巧的机制是何时出现的，现在已经不可考，因为现在地球上所有真核生物的细胞里都有肌动蛋白和肌球蛋白，所以必然是真核细胞出现后的某个时间发展出来的。而且就在单细胞真核生物的阶段里，这个产生拉力的机制就已经发展到非常完美的程度，以致在随后的亿万年中极少改变。兔子肌肉上的肌球蛋白甚至可以和变形虫的肌动蛋白结合；植物和动物的肌动蛋白“轨道”也非常相似，以致动物肌球蛋白的“头部”在植物的轨道上滑行的速度和在动物的轨道上滑行的速度几乎一样。而且这种机制的效率非常高。每摩尔ATP水解成ADP和磷酸时可以释放出38.5千焦的能量，相当于每个ATP分子水解时释放出6.4×10^-13尔格的能量，可以用4皮牛的力量拉动16 纳米的距离。而实测的单个ATP被肌球蛋白水解产生的能量，可以用3至4皮牛的力量拉动肌动蛋白细丝11到15 纳米！

这种产生拉力的机制是如此宝贵，所以在演化过程中，生物也不断复制这两种蛋白的基因，然后让其改变，产生功能类似，而结构有差异的肌球蛋白，在不改变拉力形成机制和效率的情况下，让它们做各种需要拉力的工作。这些基因产生的蛋白质“头部”相似，但是“尾巴”不同，就可以做不同的事情。不同的肌球蛋白“颈部”的长度不同，“头部”每次位移走过的距离也不同。这就像脖子长的人摆头时，头部运动的距离比脖子短的人要大，即使摆头的角度相同。这样不同的肌球蛋白就可以满足不同的运输需要。例如Ⅰ型肌球蛋白每次移位可以走过10纳米的距离，而Ⅴ型的肌球蛋白每次可以走36纳米的距离。这样基因复制的结果，使得真核生物肌球蛋白的基因越来越多。单细胞的真核生物酵母菌就已经有5个肌球蛋白的基因，而人类则有40个以上的肌球蛋白基因。

Ⅰ形肌球蛋白和Ⅴ型肌球蛋白的尾端都能够和生物膜结合，所以能够“背”着生物膜或者由生物膜包裹的细胞器（比如线粒体和运输小囊）沿着肌纤蛋白的“轨道”运动，起到运输的作用。Ⅰ型肌球蛋白以单体起作用，Ⅴ型肌球蛋白以双体起作用，它们都把“货物”移向肌纤蛋白丝的正端（图3-16）

变形虫前进时，在伸出的“伪脚”中形成肌纤蛋白丝，方向与前进方向平行，以防伸出的细胞膜缩回。这些肌纤蛋白丝正端朝外，形成“轨道”，Ⅰ型肌球蛋白尾部结合在细胞膜上，头部沿着肌纤蛋白的轨道滑行，就可以把细胞膜往前拉。在细胞后部，由Ⅱ型肌球蛋白和肌动蛋白组成的“收缩链”（类似于肌肉中的收缩单位）把附着在固体表面的细胞膜“拉”离，细胞后部就可以缩回来了。

通过类似的机制，肌球蛋白和肌纤蛋白还赋予真核细胞吞食的能力。真核细胞在吞食时，与要吞食的颗粒相接触的细胞膜向颗粒周围蔓延，膜内的肌纤蛋白也随之延长，正端向外。这些新长出的骨架不仅能够支撑住细胞膜不缩回，肌球蛋白还能够“背”着细胞膜向肌纤蛋白丝的正端移动，把细胞膜往前拉，最后完全包围要吞食的颗粒。细菌没有肌球蛋白，也就没有吞食能力，所以吞食是真核细胞发展出肌球蛋白之后才获得的能力。

除了在真核细胞内运输货物、使细胞移动、和具有吞食功能外，肌球蛋白还使细胞具有收缩功能。Ⅱ型肌球蛋白和Ⅴ型肌球蛋白一样，也是以双体起作用的，但是Ⅱ型肌球蛋白的尾部不与膜结合，而是两个分子的尾部缠绕在一起，形成共同的尾部。两个头部在同一侧，而尾部可以与其他Ⅱ型肌球蛋白的尾部相连。真核细胞分裂时，含有Ⅱ型肌球蛋白和肌纤蛋白的“收缩环”在细胞中央形成。Ⅱ型肌球蛋白尾尾相连，头部分别结合于相邻但是方向相反的两根肌纤蛋白丝上，这个“双头”的肌球蛋白分子把这两根肌纤蛋白丝向相反的方向拉动，即头部都向肌纤蛋白丝的正端移动，就会使这个收缩环不断缩小，最后使细胞一分为二（图3-17左上）。缺乏Ⅱ型肌球蛋白的细胞不能分裂，而形成含有许多细胞核的巨型细胞。

Ⅱ型肌球蛋白和肌纤蛋白组成的收缩结构后来还演变成为动物的肌肉。在动物的肌肉中，Ⅱ型肌球蛋白也是双体，两个肌球蛋白的“尾巴”紧绕在一起，两个“头”在双体的同一端。多根这样的双体再聚合在一起，其中一半双体的方向和另一半相反，形成“双头狼牙棒”那样的结构。肌纤蛋白的细丝以正端整齐地“插”在一个圆盘上，细丝之间彼此平行。两个这样的结构彼此相对，就像两只电动牙刷的头部毛对毛地彼此相对，中间有一段距离。肌球蛋白的“双头狼牙棒”插到这些肌动蛋白的细丝中间，头部和细丝结合。在有钙离子时，ATP结合于肌球蛋白的头部并且水解，头部就拉动肌动蛋白的细丝向负端方向运动。由于肌球蛋白“双头狼牙棒”的两头拉动肌动蛋白细丝的方向相反，两个“牙刷头”就都向“狼牙棒”的中间运动（即两个“牙刷头”彼此靠近），肌肉就收缩了（图3-17右）。当然肌肉的结构不只由肌球蛋白和肌纤蛋白组成，还含有许多别的蛋白质，但是真正使肌肉收缩的拉力，仍然是肌球蛋白与肌纤蛋白之间的相互作用产生的。

从以上事实可以看出，即使在单细胞的真核生物中，肌球蛋白就已经开始起重要作用了。它们在细胞内搬运货物，帮助细胞膜移动，使得细胞能够运动和吞食，还在细胞分裂时将细胞一分为二。多细胞动物的肌肉，就是在这个基础上发展出来的。我们现在能够有心跳和呼吸，能够走路、做饭、吃饭、运动、开车、写字、作画、绣花、跳舞、唱歌、演奏乐器等等，都要感谢当年发明了肌纤蛋白—肌球蛋白系统的单细胞老祖宗。

细胞里面的运输任务很多，比如细胞分裂时，两份染色体要分配到两个细胞里面去，需要有力量来“拉”它们。神经细胞的“轴突”（传出神经信号的神经纤维）可以有1米多长，但是神经细胞的蛋白质主要是在细胞体（含细胞核的膨大部分）中合成的。其中神经递质（neurotransmitter，在神经细胞之间传递信息的分子）在合成后，被膜包裹成运输小囊，再被运输到神经末端去。这些运输任务就不再由肌纤蛋白和肌球蛋白来完成，而是由另一类“动力火车”来执行的。

这一类“动力火车”的“轨道”不是由肌纤蛋白聚合成的丝，而是前面介绍过的由微管蛋白（tubulin）聚合成的中空的微管。这种微管像肌纤蛋白丝一样，有正端和负端。有两种蛋白质能够带着“货物”沿着这个“轨道”移动。它们都用ATP水解时释放出来的能量作为动力，但是移动方向不同。动力蛋白（dynein）向微管的负端移动，把“货物”从细胞远端运到细胞中央。另一个蛋白叫驱动蛋白（kinesin），把“货物”运向微管的正端，即从细胞中心运向远端（图3-18）。

动力蛋白是一个巨大的分子复合物，含有10个以上蛋白质亚基，包括两条重链、中链和轻链，相对分子质量可以高达150万。重链结合和水解ATP，是分子变形以产生动力的地方。每条重链伸出两根杆状结构，一根结合在微管上，另一根与中链和轻链结合，后者再与要运输的货物结合。由于每个动力蛋白复合物有两条重链，相当于有两只“脚”和微管结合。两条重链依次活化和移位，就像人的两只脚在路上行走，把货物运向微管的负方向。任何时候都有一只脚和微管结合，而不至于从微管上脱落下来。

驱动蛋白也是巨大的分子复合物，也含有两条重链，是结合和水解ATP的地方。重链有一个球形的“头部”和微管结合，一条长的“尾部”和另一条重链的尾部彼此缠绕，再和轻链结合。轻链则负责和货物结合。与动力蛋白一样，驱动蛋白的两只“脚”（重链的“头部”）也能够一前一后地在微管上“行走”，有方向性地把“货物”运向微管的正方向。

既然动力蛋白和驱动蛋白都能够在微管上“行走”，为什么它们运动的方向相反呢？这是因为前面提过的，微管是由 α和β微管蛋白的二聚体定向聚合而成，因而是有方向性的。β亚基暴露的一端为正端，α亚基暴露的一端为负端。由于微管是有方向性的，微管上结合动力蛋白和驱动蛋白的结合点也是有方向的，这种结合方向就决定了动力蛋白只能“面向”负端，向负端行走，而驱动蛋白只能“面向”正端，向正端行走。由于微管的负端是结合在细胞内部的“组织中心”（MTOC）上，正端朝向细胞膜的，所以货物从细胞膜向细胞中央运输，包括细胞吞食作用形成的小囊泡，神经细胞轴突远端向细胞体运送物资，都是通过动力蛋白进行的。而向细胞周边运输的货物，例如从高尔基体运向细胞膜的小囊，把神经递质从细胞体通过轴突（axon）运输到轴突末端的突触（synapse）的小囊，就是通过驱动蛋白来运输的。

除了运输货物，动力蛋白还和真核细胞纤毛的摆动有关。细菌的鞭毛只能转动，不能摆动，因为细菌没有动力蛋白，只能依靠细胞膜外的高浓度的氢离子流回细胞内部时，推动鞭毛基部的轮状结构旋转，好像水坝蓄的高水位的水流过水轮机时带动水轮机旋转。而真核细胞的纤毛内部有许多平行排列的微管。动力蛋白附着在微管上，而重链和旁边的微管结合。在重链改变形状时，就会给旁边的微管一个推力，使动力蛋白结合的两根微管相对滑动，纤毛就弯曲了。控制纤毛两边的动力蛋白交替变形，纤毛就可以来回摆动。

植物一般不运动，似乎不需要肌肉。但是植物细胞也含有肌纤蛋白和肌球蛋白，而且肌球蛋白不止一种。比如Ⅷ型、Ⅺ型和ⅩⅢ型肌球蛋白就是植物特有的。它们和植物细胞内各种“货物”的运输有关，比如ⅩⅢ型肌球蛋白可以把叶绿体运输到新生组织的顶端去。

植物肌球蛋白的另一个作用是引起植物细胞的“胞质流动”。如果在显微镜下观察绿藻（Nitella），可以看见细胞质绕着中央的液泡流动，而且流动的速度在靠近细胞膜的地方比较快，在靠近液泡的地方比较慢。研究表明，绿藻细胞在细胞膜下面形成平行的肌纤蛋白“轨道”。Ⅺ型肌球蛋白的“尾巴”结合在植物的细胞器（如叶绿体）上，“头部”则沿着肌纤蛋白的“轨道”滑行，就带动细胞质一起流动了。在绿藻中，胞质流动的速度可以达到每秒7微米。

动力蛋白和驱动蛋白的基因也在植物中发现。例如在水稻（Oryza sativa）的DNA中发现了动力蛋白的基因，在拟南芥中也发现了驱动蛋白的基因。虽然这些基因的功能还没有被研究出来，但是很可能这些基因的产物也在植物细胞中执行一些类似动物细胞内的工作。肌球蛋白、动力蛋白和驱动蛋白在植物细胞中的发现，说明在细胞水平上，植物和动物有更多的相似之处，它们都需要拉力来进行某些活动，特别是细胞内“货物”的运输。

动力蛋白和驱动蛋白除了在细胞内运输货物外，还有一个极其重要的功能，这就是在真核细胞分裂时，把几十对染色体准确地分配到两个子细胞中去。在介绍了真核细胞的骨骼系统和肌肉系统后，我们就可以回过头来，看看真核细胞是如何完成这一项重要而又困难的任务的。