心肌收缩主要是由内源性的收缩蛋白如α-和β-肌球蛋白重链（α-MHC和β-MHC）主控的。α-MHC和β-MHC的表达比率（α-MHC/β-MHC）决定着心肌收缩的速度和强度。而α-MHC和β-MHC分别由 MYH6和 MYH7基因编码 ^［1］，其表达具有种属特异性，对发育及病理生理过程中信号改变的表达应答也不同。

心肌收缩由兴奋收缩耦联触发 ^［2］。心脏传导系统将窦房结产生的电刺激传递到心脏的工作肌，刺激心肌细胞产生动作电位，随后细胞膜上的钙通道开放引起钙离子内流，肌浆网中的钙离子浓度的小幅提高，主要激活肌浆网膜的RyR受体，促使肌浆网钙库储存的大量钙释放进入细胞质内，即钙诱导的钙释放（Calcium induced calcium release，CICR） ^［3-5］。细胞内钙显著升高，大量的钙离子和肌钙蛋白结合，触发粗肌丝上的横桥与细肌丝结合并发生滑动，引起心肌细胞收缩。

关于心肌收缩的理论，Huxley等在20世纪50年代即提出纤丝滑动学说（sliding filament theory） ^［6］：肌肉收缩时虽可观察到肌肉或肌纤维的缩短，但肌细胞内并不存在肌丝或其内部分子结构的缩短，每一个肌小节中的细肌丝向粗肌丝滑行，使肌纤维相邻的Z线互相靠近，肌小节长度变短，引起整个肌原纤维、肌肉细胞及肌肉的长度缩短。滑动学说与形成肌丝的蛋白特性直接相关。心肌收缩过程中，主要参与的蛋白质包括肌球蛋白、肌动蛋白、肌钙蛋白和原肌球蛋白 ^［7］。

粗肌丝主要由肌球蛋白组成，每条粗肌丝含有约200～300个肌球蛋白分子，每个分子呈杆状且一端有球状膨大部。肌球蛋白的杆状部分组成粗肌丝的主干，朝向M线集合成束，球状部有规则地裸露在M线两侧的粗丝主干表面，形成横桥 ^［8］。一条粗肌丝被6条细肌丝环绕，每个横桥出现的位置都与一条细肌丝相对。横桥具有两个特性：一是与细肌丝上的肌动蛋白在一定条件下可逆结合，使横桥向M线方向扭动，随后横桥与细肌丝解离、复位，再同细肌丝上下一个位点结合产生新的扭动；二是具有ATP酶活性，水解ATP为横桥扭动提供能量，同时也能水解GTP和CTP等。

细肌丝由肌动蛋白（约占60%）、肌钙蛋白和原肌球蛋白等组成。肌动蛋白分子单体呈球状，聚合成双螺旋状，成为细肌丝的主干。原肌球蛋白（调节性蛋白质）呈双螺旋结构，在细肌丝上和肌动蛋白双螺旋并行，心肌安静时，原肌球蛋白恰好位于肌动蛋白和肌球蛋白横桥之间，阻碍两者相互结合。

心肌肌钙蛋白（cardiac troponin，cTn）是调节蛋白，由三种基因不同的亚基组成：心肌肌钙蛋白T（cTnT）、心肌肌钙蛋白I（cTnI）和肌钙蛋白C（TnC）。肌钙蛋白T（TnT），是原肌球蛋白结合亚基，其作用是将整个肌钙蛋白结合于原肌球蛋白上，有三种亚型：快骨骼肌亚型、慢骨骼肌亚型和心肌亚型（cTnT）；肌钙蛋白I（TnI），是肌动蛋白抑制亚基，不论有钙无钙，都能阻止肌动蛋白与肌球蛋白的相互作用，还能抑制ATP酶活性，也有三种亚型：快骨骼肌亚型、慢骨骼肌亚型和心肌亚型（cTnI）；TnC是肌钙蛋白的Ca ^2﹢的结合亚基，骨骼肌与心肌中的TnC相同，当TnC与Ca ^2﹢结合后，通过cTnI将信息整合传递给原肌球蛋白，引起后者的分子构象变化，解除其对肌动蛋白与横桥结合的阻碍。

心肌收到窦房结传来的电信号后产生动作电位，肌丝滑行产生心肌收缩，随后终止于心肌舒张。经典研究表明终末期心力衰竭表现出收缩力减弱及舒张功能的削弱，该改变主要继发于决定横桥活化及心肌舒张的关键性的钙调节蛋白的过度磷酸化。而高血压及心力衰竭中心肌功能的额外缺失则被认为是继发于肌动蛋白及肌球蛋白横桥的变化。

成人心脏中，β-MHC是肌球蛋白的主要亚基，尤其在心脏疾病中α-MHC下调后其作用更为显著 ^［9-10］。机械张力可诱使成人心肌组成中的的快肌球蛋白α-MHC转变成慢肌球蛋白β-MHC ^［11-13］，与力学表现及收缩效率的减少相对应 ^［9，10］。早期研究表明死于心力衰竭的患者其肌纤维ATP酶减少，而该变化是由于α-MHC亚基转变成β-MHC亚基：α-MHC亚基，表达于成人心脏，快速水解ATP；β-MHC亚基，表达于胎儿心脏，缓慢水解ATP。正常成人心脏中α-MHC负责约33%的MHC mRNA的表达，而在心力衰竭心脏α-MHC mRNA的表达降至约2% ^［14］。

在人类及啮齿动物，两种亚基比值（α-MHC/β-MHC）的微小改变即可产生明显的心肌收缩力的变化，心肌中β-MHC表达增加可降低心脏功率，且加重终末期心力衰竭的心脏收缩功能抑制程度 ^［15-16］。除了 MYH6和 MYH7基因， MYH7b也编码肌球蛋白重链（β-MHC7b）。