3.3　名校考研真题详解

一、选择题

1下列不属于芳香族氨基酸的是（　　）。[武汉科技大学2014、2015研]

A．Phe

B．Lys

C．Tyr

D．Trp

【答案】B

【解析】芳香族氨基酸是指含有芳香环的氨基酸，包括酪氨酸（Tyr）、苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）等。

2蛋白质的三级结构取决于（　　）。[武汉科技大学2015研]

A．二硫键数目

B．环境条件

C．亚基的多少

D．一级结构

【答案】D

【解析】蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。其含有其空间结构的全部信息，决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。

3当溶液的pH值低于蛋白质等电点时，蛋白质携带电荷的性质是（　　）。[武汉科技大学2015研]

A．正电荷

B．负电荷

C．不带电

D．无法确定

【答案】A

【解析】蛋白质是两性电解质，当pH＞pI（等电点）时带负电荷，在电场作用下向正极移动；pH＜pI时带正电荷，在电场作用下向负极移动；pH＝pI时净电荷为零。

4α-螺旋结构中，多肽链每旋转一圈经过（　　）。[甘肃农业大学2015研]

A．3.6个氨基酸残基

B．3.4个氨基酸残基

C．5.4个氨基酸残基

D．5.6个氨基酸残基

【答案】A

【解析】在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴有规律螺旋式上升，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。

5镰刀型红细胞贫血病是异常血红蛋白纯合子基因的临床表现。β-链变异是由下列哪种突变造成的？（　　）[浙江农林大学2012研]

A．插入

B．缺失

C．点突变

D．染色体不分离

【答案】C

【解析】人血红蛋白由两条α、β链构成。镰刀型细胞贫血症是由于患者的β链第6位的谷氨酸替换为缬氨酸，发生点突变，导致血红蛋白聚集为纤维状，使红细胞形状改变。

6下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？（　　）[浙江农林大学2012研]

A．丝氨酸

B．脯氨酸

C．亮氨酸

D．组氨酸

【答案】B

【解析】亚氨基酸的结构是中心C原子上连一个羧基（—COOH），一个亚氨基（—NH—），一个氢（—H）和R基（任意基团）。B项，脯氨酸的分子中含有亚氨基和羧基，为亚氨基酸。

7蛋白质变性后的下面哪个变化是不正确的？（　　）[浙江农林大学2011研]

A．蛋白的空间构象改变

B．分子量不变

C．次级键断裂

D．一级结构发生改变

【答案】D

【解析】蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象发生改变，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的现象。但其一级结构不发生改变。

8下列在280nm波长处吸光值最大的是（　　）。[浙江大学2010研]

A．色氨酸

B．半胱氨酸

C．赖氨酸

D．苯丙氨酸

E．酪氨酸

【答案】A

【解析】色氨酸、酪氨酸以及苯丙氨酸在280nm波长附近有吸收峰，但色氨酸具有吲哚环，共轭最大，吸收最强。

9维持蛋白质螺旋结构稳定主要靠哪种化学键？（　　）[浙江大学2010研]

A．离子键

B．氢键

C．疏水键

D．二硫键

【答案】B

【解析】蛋白质螺旋结构主要是指二级结构中的α螺旋。其氨基酸侧链R基团位于螺旋外侧，每个肽键的N—H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，肽链中的全部肽键都可形成氢键，从而维持α螺旋结构的稳定。

10蛋白质中可能发生磷酸化的氨基酸残基是（　　）。[电子科技大学2010研]

A．Serine

B．Lysine

C．Phenylalanine

D．Glycine

【答案】A

【解析】蛋白质磷酸化是指蛋白质激酶催化ATP的磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基（丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸）上的过程。A项，Serine的中文名称是丝氨酸。

11以下哪个是正确的？（　　）[浙江大学2009研]

A．氨基酸能作为质子的供体和受体

B．氨基酸的酸性越强，其K_m值越高

C．氨基酸的酸性越强，其pH越小

D．氨基酸是两性的

E．以上均正确

【答案】E

【解析】AD两项，氨基酸中含有碱性的氨基和酸性的羧基，在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在，可作为质子的供体和受体。B项，K_m值只与氨基酸性质有关，酸性越强，K_m值越高；C项，氨基酸酸性越强，能电离出的H^＋越多，pH越小。

12蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？（　　）[电子科技大学2009研]

A．半胱氨酸

B．蛋氨酸

C．胱氨酸

D．瓜氨酸

【答案】D

【解析】组成蛋白质分子的氨基酸包括：①必需氨基酸：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸；②非必需氨基酸：丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸。

13在人类食物摄取中，必需氨基酸指什么？（　　）[浙江大学2009研]

A．在所有蛋白质合成过程中所必需

B．只可获取于动物蛋白中

C．人体自身不能合成

D．不能由DNA编码

E．在肝脏中不会被降解

【答案】C

【解析】必需氨基酸是指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。其氨基酸种类与机体发育阶段和生理状态有关，成人维持氮平衡必需的是亮氨酸、异亮氨酸等8种氨基酸，儿童生长必需的还有精氨酸和组氨酸。

14以下多肽序列中，哪个最有可能形成α-螺旋结构？（　　）[浙江大学2009研]

A．Gly-Ile-Trp-Leu-Ile-Ile-Phe-Gly-Val-Val-Ala-Gly-Val-Ile-Gly-Trp-Ile-Leu-Leu-Ile

B．Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Met-Gly-Pro-Ser-Gly-Pro-Arg-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly

C．Gly-Met-Trp-Pro-Glu-Met-Cys-Gly-Glu-Pro-Ala-His-Val-Arg-Asp-Tyr-Pro-Leu-Leu

D．Gly-Met-Trp-Pro-Glu-Met-Cys-Gly-Glu-Pro-Ala-His-Val-Arg-Asp-Tyr-Cys-Leu-Leu

【答案】A

【解析】Pro（脯氨酸）的α碳原子参与吡咯环的形成，使C^α—N键不能旋转，使α螺旋中断，产生“结节”。BCD三项，均有Pro存在，不利于α螺旋的形成。

15典型的蛋白质α-螺旋结构是（　　）。[厦门大学2009研]

A．2.6₁₃

B．3.6₁₃

C．3₁₀

D．5.6₁₀

【答案】B

【解析】α-螺旋是蛋白质中常见的一种二级结构，分为左手螺旋和右手螺旋，一般为右手螺旋。结构特点：①肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋由3.6个氨基酸构成，螺距5.44nm；②每个氨基酸残基的—NH—与其侧链的三个氨基酸残基的—CO—形成氢键，包含13个原子。

16组氨酸的羧基、咪唑基、氨基的解离常数分别为1.82、6.00和9.17，其等电点为（　　）。[中科院研究生院2008研]

A．3.91

B．7.59

C．5.75

D．8.50

【答案】B

【解析】组氨酸为碱性电解质，其等电点计算公式为（pK_R′＋pK₂′）/2，即（9.17＋6.00）/2＝7.585≈7.59。

17（多选）下列关于蛋白质中L-氨基酸之间形成肽键的叙述，哪些是正确的？（　　）[浙江农林大学2012研]

A．具有部分双键的性质

B．能自由旋转

C．比通常的C—N单键短

D．都正确

【答案】AC

【解析】肽键的特点：①肽键中的C—N键较通常的C—N单键短；②肽键中的C—N键有部分双键性质；③肽键中的C—N键不能旋转；④连接在肽键两端的基团处于反式构型，并处于一个平面上。

二、填空题

1在20种氨基酸中，酸性氨基酸有______和______两种，具有羟基的氨基酸是______和______，能形成二硫键的氨基酸是______。[浙江农林大学2012研]

【答案】Asp；Glu；Ser；Thr；Cys

2蛋白质有良好的______，适宜乳化成______型乳状液。[甘肃农业大学2012研]

【答案】亲水性；水包油（或O/W）

3蛋白质溶液的pH＞pI，蛋白质带______电荷，在直流电场向______极移动。[甘肃农业大学2012研]

【答案】负；正

4在天然的氨基酸中，含硫的氨基酸有______、______两种。[厦门大学2009研]

【答案】甲硫氨酸；半胱氨酸

【解析】含硫氨基酸有甲硫氨酸、半胱氨酸和胱氨酸三种，甲硫氨酸和半胱氨酸为天然氨基酸，胱氨酸是半胱氨酸的加氢衍生物。

5谷氨酸的pK₁＝2.19，pK₂＝9.67，pK_R＝4.25，其等电点为______。[厦门大学2009研]

【答案】3.22

【解析】谷氨酸为酸性氨基酸，其等电点计算过程为（pK₁＋pK_R）/2＝（2.19＋4.25）/2＝3.22。

6在体内具有氧化还原作用的最小肽称为______。[厦门大学2009研]

【答案】谷胱甘肽

【解析】谷胱甘肽（GSH）由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸结合而成，是含有巯基的三肽，几乎存在于身体的每一个细胞，具有抗氧化和解毒作用。

7蛋白质折叠的推动力主要来自于非共价作用中的______。[中山大学2009研]

【答案】疏水相互作用

【解析】疏水相互作用对于大多数蛋白质的结构和性质非常关键，为蛋白质的折叠提供了主要的推动力，使疏水残基处在蛋白质分子的内部。

8疯牛病是由于蛋白质的______而导致的疾病。[中科院研究生院2008研]

【答案】错误折叠

9一般来说，球状蛋白质分子的______性氨基酸位于分子内部，______性氨基酸位于分子表面。[中国海洋大学2009研]

【答案】非极；极

10肽和蛋白质的特征颜色反应是______。[中国海洋大学2007研]

【答案】双缩脲反应

11稳定蛋白质三级结构的次级键包括______、______、______和______等。[扬州大学2018研]

【答案】氢键；二硫键；离子键；范德华力

12电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷______而达到分离的目的，还和蛋白质的______及______有一定关系。[扬州大学2018研]

【答案】不同；形状；分子量大小

13维持蛋白质胶体稳定的两个因素包括______和______，在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐使蛋白质沉淀的方法称为______，该方法一般不引起蛋白质变性。[扬州大学2018研]

【答案】水化层；相同电荷间的排斥力；盐析

三、判断题

1蛋白质在280nm波长处有最大吸收，主要是因为蛋白质是含有苯环的氨基酸。（　　）[武汉科技大学2014研]

【答案】对

【解析】含有苯环的氨基酸含有共轭体系，在280nm处有最大吸收峰。

2蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序决定它的二级、三级结构，即一级结构含有高级结构的结构信息。（　　）[武汉科技大学2014研]

【答案】对

【解析】蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的，含有其空间结构的全部信息。不同氨基酸残基的数目、性质及在多肽链中的位置决定蛋白质的空间构象。

3常见的组成蛋白质的氨基酸是L型氨基酸。（　　）[中国海洋大学2012研]

【答案】对

【解析】绝大多数蛋白质是由L型氨基酸构成的，原因是：由哌啶碱与丙烯醛发生亲核加成消除反应，生成哌啶季胺碱，通过氨气进行加成，经过水解、氧化即生成L型氨基酸。

4组成蛋白质的20种氨基酸都有一个不对称的α-碳原子，因此其都有旋光性。（　　）[东北农业大学2011研]

【答案】错

【解析】20种氨基酸中甘氨酸不具有旋光性。

5某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。（　　）[东北农业大学2011研]

【答案】对

【解析】蛋白质溶液的pH＜pI时，蛋白质为正离子；pH＝pI时，为两性离子；pH＞pI时，为负离子。该蛋白质向阳极移动，即带负电荷，因此pI＜6。

6蛋白质分子中只存在一种共价键即肽键。（　　）[东北农业大学2011研]

【答案】错

【解析】蛋白质分子中除含有肽键外，还含有二硫键、氢键等共价键。

7人体中有8种必需氨基酸必须从食物摄取。（　　）[中山大学2009研]

【答案】对

【解析】必需氨基酸是指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。包括甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸和苏氨酸8种。

8蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂。（　　）[厦门大学2009研]

【答案】错

【解析】蛋白质空间构象的特征主要决定于次级键。维系二、三级结构的作用主要是氢键、疏水作用、离子键、范德华力等次级作用。蛋白质构象的改变是由于维持其空间结构的次级键的断裂，而不是由于分子内共价键的断裂。

9蛋白质变性的标志是生物学活性丧失、理化性质改变。（　　）[扬州大学2018研]

【答案】对

【解析】一些物理因素（如高温、高压、辐射等）和化学因素（如强酸、强碱、有机溶剂）会破坏蛋白质的空间结构，导致蛋白质的生物活性丧失，同时引起某些物理性质和化学性质的变化，如溶解度降低、发生胶凝等。这个过程称为蛋白质的变性。因此蛋白质的变性标志就是生物学活性丧失、理化性质改变。

10必需氨基酸是人体所必需的，而非必需氨基酸是动物不需要的，可有可无的。（　　）[扬州大学2018研]

【答案】错

【解析】人体内有8种氨基酸不能合成，通常将这些体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供摄取的氨基酸称为必需氨基酸。其余12种氨基酸体内可以合成，不必由食物供给，在营养上称为非必需氨基酸。因此非必需氨基酸也是动物生长发育不可或缺的。

四、名词解释

1超二级结构[浙江农林大学2012研；扬州大学2015研]

答：超二级结构是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体，是介于蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。包括α螺旋组合（αα）、β折叠组合（βββ）和α螺旋β折叠组合（βαβ）三种基本形式，其中以βαβ组合最为常见。

2等电点与兼性离子状态[暨南大学2011研]

相关试题：蛋白质等电点[甘肃农业大学2015研]

答：（1）等电点是指调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子中的—NH₃^＋和—COO^－的解离完全相等时溶液的pH。此时氨基酸的正电荷数和负电荷数相等，其所带净电荷为零，在电场中既不向阴极移动，也不向阳极移动。

（2）兼性离子状态是指氨基酸在等电点时所处的状态。在氨基酸等电点（pH＝pI）时，羧基以—COO^－、氨基以—NH₃^＋形式存在。此时氨基酸分子含有一个正电荷和一个负电荷，称为兼性离子。

3蛋白质的结构域[厦门大学2009研；暨南大学2011研；武汉科技大学2013研；武汉大学2013研]

答：蛋白质的结构域是指在较大的蛋白质分子或亚基中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成的两个或多个在空间上可以明显区分的相对独立的紧密球状结构区域。结构域是蛋白质构象中介于二级结构与三级结构之间的一个层次，一般每个结构域由100～200个氨基酸残基组成，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。

4蛋白质变性[浙江农林大学2011研；武汉科技大学2013研]

答：蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象改变，由有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的现象。蛋白质变性后次级键被破坏，但一级结构并未改变。

5α-螺旋[武汉科技大学2012研]

答：α-螺旋是蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状。α-螺旋一般为右手螺旋结构，螺旋靠链内氢键维持。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿轴上升0.15nm，螺旋的半径为0.23nm，螺距为0.54nm。

6蛋白聚糖[华南理工大学2018研]

答：蛋白聚糖是指一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成。蛋白聚糖除含糖胺聚糖链外，尚有一些N—或O—连接的寡糖链。

7谷胱甘肽[华南理工大学2018研]

答：谷胱甘肽是一种含γ-酰胺键和巯基的三肽，它是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的。谷胱甘肽分子中含有活性的巯基，极易被氧化。该肽具有还原型和氧化型两种形式，且两种形式可以相互转变。

8透析[扬州大学2018研]

答：透析是指将混有无机盐、氨基酸、单糖、短肽、表面活性剂等小分子化合物的蛋白质溶液盛入半透膜内，放入透析液（常为蒸馏水或缓冲液）中，蛋白质分子因其体积大不能透过半透膜，而其他小分子化合物则能通过半透膜进入透析液中，从而使蛋白质与小分子化合物分离开来的过程。透析是蛋白质分离纯化中常用的简便方法。

五、简答题

1有一球状蛋白质，在pH7的水溶液中能折叠成一定的空间结构。通常情况下，非极性氨基酸侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸的侧链位于分子外部形成亲水面。请问：

（1）Ser、Thr、Asn和Gln是极性氨基酸，为什么它们多数是位于球状蛋白质的分子内部？

（2）在球状蛋白质分子内部和外部都可以发现Cys，为什么？[厦门大学2009研]

答：（1）Ser、Thr、Asn和Gln位于球状蛋白质的分子内部的原因

Ser、Thr、Asn和Gln在pH7时含有不带电荷的极性侧链，参与分子内部的氢键形成，减弱了自身的极性，所以位于球状蛋白质内部。

（2）在球状蛋白质分子内部和外部都可以发现Cys的原因

①Cys本身是不带电荷的极性氨基酸，本身存在于球状蛋白质分子外部；

②但其参与链内和链间的二硫键形成，极性减弱，因此也存在于球状蛋白质分子内部。

因此，在球状蛋白质分子内部和外部都可以发现Cys。

2写出20种氨基酸的3字母和1字母的缩写。根据R基团的极性、电荷及苯环氨基酸可以分成哪五大类？哪些是人体的必需氨基酸，哪些是人体的非必需氨基酸？[浙江大学2008研；华南理工大学2018研]

答：（1）20种氨基酸的3字母和1字母的缩写

丝氨酸：Ser，S；苏氨酸：Thr，T；天冬酰胺：Asn，N；谷氨酰胺：Gln，Q；酪氨酸：Tyr，Y；半胱氨酸：Cys，C；天冬氨酸；Asp，D；谷氨酸：Glu，E；组氨酸：His，H；赖氨酸：Lys，K；精氨酸：Arg，R；甘氨酸：Gly，G；丙氨酸：Ala，A；缬氨酸：Val，V；亮氨酸：Leu，L；异亮氨酸：Ile，I；脯氨酸：Pro，P；色氨酸：Trp，W；苯丙氨酸：Phe，F；甲硫氨酸：Met，M。

（2）据R基团的极性、电荷及苯环氨基酸对氨基酸分类

①极性不带电荷氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸。

②极性带负电荷氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。

③极性带正电荷氨基酸：组氨酸、赖氨酸、精氨酸。

④非极性带苯环氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸。

⑤非极性不带苯环氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、脯氨酸。

（3）人体的必需氨基酸与非必需氨基酸

①人体必需氨基酸

甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸。

②人体非必需氨基酸

丝氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、组氨酸、精氨酸、甘氨酸、丙氨酸、脯氨酸。

3蛋白质分离纯化的一般原则和方法。[中国海洋大学2005研]

答：蛋白质分离纯化的一般原则和方法

（1）前处理

①动物组织或细胞可用电动捣碎机或匀浆机破碎或用超声波破碎；植物组织和细胞需要用与石英砂或玻璃粉和适当的提取液一起研磨的方法破碎，或用纤维素酶处理。

②组织或细胞破碎后，选择适当的缓冲液把所要的蛋白质（目的蛋白质）提取出来，用离心法或过滤法等除去细胞碎片。

（2）粗分级分离

①获得蛋白质提取液后，选用一套释放的方法，将所需蛋白质与核酸、多糖等其他杂质分离开。一般这一级分级分离采用盐析、等电点沉淀和有机溶剂分级分离法等。这些方法的优点是操作简便，处理量大。

②有些蛋白质提取液体积较大，又不适合用沉淀或盐析法浓缩，则可采用超过滤、凝胶过滤、冷冻真空干燥等方法。

（3）细分级分离

细分级分离是样品的进一步纯化，一般使用层析法（包括凝胶过滤，离子交换层析、吸附层析、金属螯合层析、亲和层析等）、梯度离心法和电泳法（区带电泳、等电聚焦等）。用于细分级分离的方法一般规模较小，但分辨率高。

（4）结晶

结晶是蛋白质分离纯化的最后步骤。尽管结晶并不能保证蛋白质一定是均一的，但只有某种蛋白质在溶液中的数量占有优势时才能形成结晶。结晶过程本身伴随着一定程度的纯化。

4简述蛋白质的结构层次。[扬州大学2018研]

答：天然蛋白质的结构层次主要包括以肽链线性结构为基础的一级结构，以及由肽链卷曲、折叠和盘绕而形成的空间结构，包括蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构。在二级结构和三级结构中间还可以细分为超二级结构和结构域。

（1）蛋白质的一级结构是指由共价键（肽键）结合在一起的氨基酸残基的排列顺序。蛋白质一级结构是其二级结构和三级结构的基础，其三维结构所需的全部信息也都贮存于一级结构之中。

（2）蛋白质的二级结构指主链的不同肽段通过自身氢键的作用在空间盘曲、折叠所形成的构象。二级结构主要有α螺旋结构、β折叠结构、β转角和无规卷曲4种形式。

（3）蛋白质的超二级结构是介于二级结构与三级结构之问的蛋白质结构层次。它是相互临近的二级结构在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。

（4）结构域在较大的蛋白质分子或亚基中，其三维结构往往可以形成两个或多个空间上可以明显区别的区域，这种相对独立的三维实体称为结构域。

（5）蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构基础上借助侧链基团的相互作用，进一步折叠卷曲所形成的特定结构。

（6）蛋白质的四级结构是由两条或多条具有三级结构的多肽链按一定的空间排列方式，通过非共价键缔合在一起形成的蛋白质大分子，通常称为寡聚蛋白。四级结构只存在于寡聚蛋白质中。

六、论述题

1试述蛋白质分子构象变化与其活力之间的关系。[暨南大学2011研]

答：蛋白质的构象是指蛋白质的三维结构。常见的几种蛋白质构象变化有：协同效应、化学修饰、激活效应、别构效应。蛋白质分子构象变化与其活力之间的关系如下：

（1）协同效应

协同效应分为正协同效应和负协同效应。正协同效应增加蛋白质的活力，负协同效应抑制蛋白质的活力。

（2）化学修饰

化学修饰是指通过添加或去除蛋白质或核酸等分子上的某些功能基团而改变酶、蛋白质或基因活性的过程。

（3）激活效应

激活效应是指通过激活体内某种蛋白质或者蛋白质的某个基团，使其活跃地发挥作用的过程。其可以增加蛋白质的活性。

（4）别构效应

别构效应又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。即某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。

2分别举例说明蛋白质氨基酸修饰与活性调节、一级结构与功能、空间结构与功能的关系。[电子科技大学2009研]

答：（1）蛋白质氨基酸修饰与活性调节的关系

①前体蛋白是没有活性的，常常要进行一个系列的翻译和加工，才能成为具有相应功能的成熟蛋白。

②举例：蛋白质的磷酸化和去磷酸化。磷酸化是指组成蛋白质的氨基酸的羟基被磷酸基团取代的过程，去磷酸化是指磷酸基团再被复原成羟基的过程。很多酶的磷酸化和去磷酸化的构造不一样，导致功能也不一样。有的酶磷酸化后有催化活性，去磷酸化后则没有活性。

（2）蛋白质一级结构与功能的关系

①蛋白质的一级结构是指肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序，是蛋白质空间结构的基础。其包含蛋白质分子的所有信息，决定蛋白质的高级结构与功能。

②举例：镰刀型细胞贫血病。镰刀型细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，位于β链N端的一个八肽的第6位氨基酸发生了置换，HbA中带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性的缬氨酸残基，使蛋白质的一级结构发生了变化。

（3）蛋白质空间结构与功能的关系

①蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，其构象发生改变，功能活性也随之改变。

②举例：肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）都是含有血红素辅基的蛋白质。Mb只有一条肽链，只结合一个血红素，携带1分子氧，其氧解离曲线为直角双曲线；而Hb是由四个亚基组成的四级结构，可结合4分子氧，其氧解离曲线为“S”形曲线。Hb与Mb在空间结构上的不同，决定了它们在体内发挥不同的生理作用。

3试述蛋白质结构与功能的关系？[华南理工大学2018研]

答：蛋白质组成和结构的千差万别，是其多种多样生物功能的基础。研究结果表明，蛋白质分子的一级结构和高级结构都与其功能密切相关。

（1）一级结构与功能的关系

①一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能。

②一级结构是空间构象和蛋白质生物学功能的基础。

③氨基酸序列提供重要的生物进化信息。

④重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病，如血红蛋白质异常病变导致镰刀型贫血病。

（2）空间结构与功能的关系

①蛋白质的变性

蛋白质的变性是指由于一些物理或化学因素破坏蛋白质分子内部的高度规则性空间结构，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失，同时引起某些物理性质和化学性质变化的过程。

②蛋白质的复性

蛋白质的复性是指变性的蛋白质在引起变性的因素被解除后，蛋白质恢复到原状的过程。

③蛋白质的变构效应

蛋白质的变构效应是指含亚基的蛋白质（四级结构）中由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基和整个分子空间结构的改变，从而使蛋白质功能和性质发生一定改变的现象。